De novo protein structure determination from near-atomic-resolution cryo-EM maps.
De novo protein structure determination from near-atomic-resolution cryo-EM maps.
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DOI：
10.1038/nmeth.3287
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发表时间：
2015-04
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
DiMaio, Frank
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang, Ray Yu-Ruei;Kudryashev, Mikhail;Li, Xueming;Egelman, Edward H.;Basler, Marek;Cheng, Yifan;Baker, David;DiMaio, Frank
我们提出了一种从头模型构建方法，该方法将预测的主链构象与侧链密度拟合相结合，以准确地将序列分配到密度图。我们表明，这种方法在3.3-4.8 μ m分辨率下产生六个实验图的准确模型，并产生一个几乎完整的模型，用于包含660个残基的异源二聚体蛋白质的未解决的地图。这种方法应该能够快速和可靠的蛋白质结构的测定从近原子分辨率cryo-EM地图。
We present a de novo model building approach that combines predicted backbone conformations with side-chain density-fit to accurately assign sequence into density maps. We show this method yields accurate models for six experimental maps at 3.3–4.8 Å resolution, and produces a nearly complete model for an unsolved map containing a 660-residue hetero-dimeric protein. This method should enable rapid and reliable protein structure determination from near-atomic resolution cryo-EM maps.
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DOI：
10.1107/s0907444910045749
发表时间：
2011-04
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Winn MD;Ballard CC;Cowtan KD;Dodson EJ;Emsley P;Evans PR;Keegan RM;Krissinel EB;Leslie AG;McCoy A;McNicholas SJ;Murshudov GN;Pannu NS;Potterton EA;Powell HR;Read RJ;Vagin A;Wilson KS
通讯作者：
Wilson KS
电子计数和束诱导运动校正可实现近原子分辨率的单粒子冷冻电镜。
影响因子：
48
作者：
Li, Xueming;Mooney, Paul;Zheng, Shawn;Booth, Christopher R.;Braunfeld, Michael B.;Gubbens, Sander;Agard, David A.;Cheng, Yifan
通讯作者：
Cheng, Yifan
影响因子：
5.7
作者：
Lindert, Steffen;Staritzbichler, Rene;Meiler, Jens
通讯作者：
Meiler, Jens
影响因子：
3
作者：
Rossmann, MG;Bernal, R;Pletnev, SV
通讯作者：
Pletnev, SV
影响因子：
5.9
作者：
Hryc, Corey F.;Chen, Dong-Hua;Chiu, Wah
通讯作者：
Chiu, Wah