Architecture of the type IV coupling protein complex of Legionella pneumophila.
Architecture of the type IV coupling protein complex of Legionella pneumophila.
复制标题
肺炎军团菌的IV型偶联蛋白复合物的结构。
DOI：
10.1038/nmicrobiol.2017.114
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发表时间：
2017-07-17
影响因子：
28.3
通讯作者：
Oh BH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kwak MJ;Kim JD;Kim H;Kim C;Bowman JW;Kim S;Joo K;Lee J;Jin KS;Kim YG;Lee NK;Jung JU;Oh BH
许多细菌，包括嗜肺军团菌，依靠 IV 型分泌系统将一系列效应蛋白转移到宿主体内以维持其生存和生长。 IV 型偶联蛋白 (T4CP) 是一种六聚体 ATP 酶，可将易位底物连接到跨膜分泌导管。然而，T4CP 如何选择性地招募和加工大量效应蛋白仍然是个谜。 DotL 是嗜肺军团菌的 T4CP，包含一个 ATP 酶结构域和一个功能未知的 C 末端延伸。与参与质粒 DNA 易位的 T4CP 不同，DotL 似乎通过与其他四种蛋白质形成多蛋白复合物来发挥作用。在这里，我们表明 DotL 的 C 端延伸与 DotN、IcmS、IcmW 和另外鉴定的亚基 LvgA 相互作用，并且该五聚体组装结合军团菌效应蛋白。我们确定了该组装体的晶体结构，并通过结合 DotL 的 ATPase 结构域的同源模型构建了 T4CP 全复合物的结构。该全复合物是二分结构的六聚体，由膜近端 ATP 酶结构域和膜远端底物识别组件组成。所提供的信息展示了多蛋白 T4CP 复合物的结构和功能解剖，并提供了对其底物招募和加工的重要见解。
Many bacteria, including Legionella pneumophila, rely on the type IV secretion system to translocate a repertoire of effector proteins into the hosts for their survival and growth. Type IV coupling protein (T4CP) is a hexameric ATPase that links translocating substrates to the transenvelope secretion conduit. Yet, how a large number of effector proteins are selectively recruited and processed by T4CPs remains enigmatic. DotL, the T4CP of L. pneumophila, contains an ATPase domain and a C-terminal extension whose function is unknown. Unlike T4CPs involved in plasmid DNA translocation, DotL appeared to function by forming a multiprotein complex with four other proteins. Here, we show that the C-terminal extension of DotL interacts with DotN, IcmS, IcmW and an additionally identified subunit LvgA, and that this pentameric assembly binds Legionella effector proteins. We determined the crystal structure of this assembly and built an architecture of the T4CP holocomplex by combining a homology model of the ATPase domain of DotL. The holocomplex is a hexamer of a bipartite structure composed of a membrane-proximal ATPase domain and a membrane-distal substrate-recognition assembly. The presented information demonstrates the architecture and functional dissection of the multiprotein T4CP complexes and provides important insights into their substrate recruitment and processing.
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影响因子：
3.6
作者：
Atmakuri, K;Ding, ZY;Christie, PJ
通讯作者：
Christie, PJ
影响因子：
2.9
作者：
Joo, Keehyoung;Lee, Jinwoo;Lee, Jooyoung
通讯作者：
Lee, Jooyoung
影响因子：
3.6
作者：
Atmakuri, K;Cascales, E;Christie, PJ
通讯作者：
Christie, PJ
影响因子：
3.6
作者：
Bardill, JP;Miller, JL;Vogel, JP
通讯作者：
Vogel, JP
DOI：
10.1107/s0907444909052925
发表时间：
2010-02
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Adams PD;Afonine PV;Bunkóczi G;Chen VB;Davis IW;Echols N;Headd JJ;Hung LW;Kapral GJ;Grosse-Kunstleve RW;McCoy AJ;Moriarty NW;Oeffner R;Read RJ;Richardson DC;Richardson JS;Terwilliger TC;Zwart PH
通讯作者：
Zwart PH