Partitioning of Rhodanese onto GroEL
Partitioning of Rhodanese onto GroEL
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将 Rhodanese 分配到 GroEL 上
DOI：
--
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发表时间：
1998
影响因子：
4.8
通讯作者：
M. Fisher
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kirk E. Smith;P. Voziyan;M. Fisher
哺乳动物线粒体酶罗丹尼斯能与大肠埃希氏菌GroEL形成稳定的络合物，如果它在伴侣蛋白存在下从8M尿素中复性或在37 °C简单地作为折叠构象加入到伴侣蛋白中，在GroEL的存在下，天然若丹宁的失活动力学曲线遵循单指数衰减。最初，失活速率表现出对伴侣蛋白浓度的依赖关系，但随着GroEL浓度的增加，失活速率达到一个恒定的最大值。在同一时期，在没有GroEL的情况下，土著罗丹人的活动仅略有下降。添加非变性浓度的尿素加速了罗丹在GroEL上的失活和分配。这些结果表明，GroEL伴侣蛋白可能通过与与天然罗丹明处于平衡状态的中间体相互作用，间接促进蛋白质的展开。在添加GROES和ATP后，GroEL结合的罗丹明的活性可以完全恢复。由未折叠的和天然的罗丹明制备的GroEL-罗丹明络合物的再活化动力学和承诺速率是相同的。然而，当罗丹宁在没有GroEL的情况下自发失活时，加入GroEL、GroES和ATP后，活性没有恢复。有趣的是，当在厌氧条件下培养天然罗丹和GroEL时，没有发生罗丹的分配及其随后的失活。因此，我们的结果强烈地表明，分配到GroEL上的不活跃的中间体是可逆地氧化的若丹明。
The mammalian mitochondrial enzyme, rhodanese, can form stable complexes with the Escherichia colichaperonin GroEL if it is either refolded from 8 m urea in the presence of chaperonin or is simply added to the chaperonin as the folded conformer at 37 °C. In the presence of GroEL, the kinetic profile of the inactivation of native rhodanese followed a single exponential decay. Initially, the inactivation rates showed a dependence on the chaperonin concentration but reached a constant maximum value as the GroEL concentration increased. Over the same time period, in the absence of GroEL, native rhodanese showed only a small decline in activity. The addition of a non-denaturing concentration of urea accelerated the inactivation and partitioning of rhodanese onto GroEL. These results suggest that the GroEL chaperonin may facilitate protein unfolding indirectly by interacting with intermediates that exist in equilibrium with native rhodanese. The activity of GroEL-bound rhodanese can be completely recovered upon addition of GroES and ATP. The reactivation kinetics and commitment rates for GroEL-rhodanese complexes prepared from either unfolded or native rhodanese were identical. However, when rhodanese was allowed to inactivate spontaneously in the absence of GroEL, no recovery of activity was observed upon addition of GroEL, GroES, and ATP. Interestingly, the partitioning of rhodanese and its subsequent inactivation did not occur when native rhodanese and GroEL were incubated under anaerobic conditions. Thus, our results strongly suggest that the inactive intermediate that partitions onto GroEL is the reversibly oxidized form of rhodanese.
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DOI：
10.1016/s0021-9258(18)98800-9
发表时间：
1991-07
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
J. A. Mendoza;E. Rogers;G. Lorimer;Paul M. Horowitz
通讯作者：
J. A. Mendoza;E. Rogers;G. Lorimer;Paul M. Horowitz
DOI：
--
发表时间：
1992
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Horowitz,PM;Butler,M;McClureJr,GD
通讯作者：
McClureJr,GD
DOI：
--
发表时间：
1988
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Horowitz,PM;Criscimagna,NL
通讯作者：
Criscimagna,NL
来自大肠杆菌的伴侣蛋白 cpn60 可保护线粒体酶硫氰酸酶免受热失活，并支持高温下的折叠。
DOI：
--
发表时间：
1992
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Mendoza,JA;Lorimer,GH;Horowitz,PM
通讯作者：
Horowitz,PM
鸟氨酸转氨甲酰酶的 GroEL、GroES 和 ATP 依赖性折叠和自发组装。
DOI：
--
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Zheng,X;Rosenberg,LE;Kalousek,F;Fenton,WA
通讯作者：
Fenton,WA