Advanced techniques for constrained internal coordinate molecular dynamics.
Advanced techniques for constrained internal coordinate molecular dynamics.
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DOI：
10.1002/jcc.23200
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发表时间：
2013-04-30
影响因子：
3
通讯作者：
Vaidehi, Nagarajan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wagner, Jeffrey R.;Balaraman, Gouthaman S.;Niesen, Michiel J. M.;Larsen, Adrien B.;Jain, Abhinandan;Vaidehi, Nagarajan
关键词：
内坐标分子动力学(ICMD)方法通过使用键、角和扭转坐标而不是笛卡尔坐标来提供对蛋白质的更自然的描述。冻结ICMD模型中的高频键和角度将产生约束ICMD(CICMD)模型。为了使CICMD方法稳健和广泛使用，有几个理论方面需要发展。在本文中，我们设计了一个新的框架，用于1)非独立CICMD坐标的速度初始化，2)CICMD模拟过程中质心速度的有效计算，3)使用先进的积分器如Runge-Kutta，Lobatto和自适应CVODE进行CICMD模拟，以及4)抵消Nosé-Hoover动力学中有时出现的“飞行冰块效应”。广义牛顿-欧拉逆质量算符(GNEIMO)方法是我们为研究蛋白质动力学而发展的一种CICMD方法的实现。GNEIMO允许基于严格约束任何原子组的能力的粗粒度模拟模型的层次结构。在本文中，我们对Lobatto积分器和Runge-Kutta积分器进行了测试，以确定最佳的模拟参数。我们还使用GNEIMO Python接口实现了一个自适应粗粒化工具。该工具能够在分子动力学模拟过程中实现分子中的二级结构引导的自由度的冻结和解冻，并被证明可以将四种蛋白质折叠到它们的天然拓扑结构中。随着这些进展，我们展望了GNEIMO方法在蛋白质结构预测、结构优化和结构域运动研究中的应用。
Internal coordinate molecular dynamics (ICMD) methods provide a more natural description of a protein by using bond, angle and torsional coordinates instead of a Cartesian coordinate representation. Freezing high frequency bonds and angles in the ICMD model gives rise to constrained ICMD (CICMD) models. There are several theoretical aspects that need to be developed in order to make the CICMD method robust and widely usable. In this paper we have designed a new framework for 1) initializing velocities for non-independent CICMD coordinates, 2) efficient computation of center of mass velocity during CICMD simulations, 3) using advanced integrators such as Runge-Kutta, Lobatto and adaptive CVODE for CICMD simulations, and 4) cancelling out the “flying ice cube effect” that sometimes arises in Nosé-Hoover dynamics. The Generalized Newton-Euler Inverse Mass Operator (GNEIMO) method is an implementation of a CICMD method that we have developed to study protein dynamics. GNEIMO allows for a hierarchy of coarse-grained simulation models based on the ability to rigidly constrain any group of atoms. In this paper, we perform tests on the Lobatto and Runge-Kutta integrators to determine optimal simulation parameters. We also implement an adaptive coarse graining tool using the GNEIMO Python interface. This tool enables the secondary structure-guided “freezing and thawing” of degrees of freedom in the molecule on the fly during MD simulations, and is shown to fold four proteins to their native topologies. With these advancements we envision the use of the GNEIMO method in protein structure prediction, structure refinement, and in studying domain motion.
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DOI：
10.1002/prot.340230412
发表时间：
1995-12-01
期刊：
PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND GENETICS
影响因子：
--
作者：
Frishman, D;Argos, P
通讯作者：
Argos, P
影响因子：
4.1
作者：
Jain, A
通讯作者：
Jain, A
影响因子：
3.3
作者：
Park, In-Hee;Gangupomu, Vamshi;Wagner, Jeffrey;Jain, Abhinandan;Vaidehi, Nagarajan
通讯作者：
Vaidehi, Nagarajan
影响因子：
5.6
作者：
Jones, DT
通讯作者：
Jones, DT
影响因子：
3
作者：
Chen, JH;Im, W;Brooks, CL
通讯作者：
Brooks, CL