Biochemical and functional analysis of the YME1 gene product, an ATP and zinc-dependent mitochondrial protease from S. cerevisiae.
Biochemical and functional analysis of the YME1 gene product, an ATP and zinc-dependent mitochondrial protease from S. cerevisiae.
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YME1 基因产物（一种来自酿酒酵母的 ATP 和锌依赖性线粒体蛋白酶）的生化和功能分析。
DOI：
10.1091/mbc.7.2.307
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发表时间：
1996
影响因子：
3.3
通讯作者：
Thorsness,PE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Weber,ER;Hanekamp,T;Thorsness,PE
YME 1在酵母中的失活导致几种不同的表型：DNA从线粒体逃逸的速率增加，对不可发酵碳源的温度敏感性生长，当线粒体DNA完全不存在于细胞中时生长非常缓慢，以及线粒体区室的形态改变。由YME 1编码的蛋白质Yme1p包含两个高度保守的序列元件，一个涉及ATP的结合和水解，第二个特征是中性锌依赖性蛋白酶中发现的活性位点残基。推定的ATP酶和锌依赖性蛋白酶元件都是Yme1p的功能所必需的，因为在这些基序中的任一个的关键残基中具有突变的基因不能抑制Yme1缺失菌株所表现出的任何表型。Yme1p与线粒体内膜相关的蛋白质共分馏，与该膜紧密相关，并且以面向基质的大部分蛋白质定向。未组装的细胞色素氧化酶亚基II在yme1酵母菌株中稳定。这些数据支持一个模型，其中Yme1p是一种ATP和锌依赖性蛋白酶，与线粒体内膜的基质侧相关。细胞色素氧化酶的亚基II，当不组装成一个更高的订单复合物，是一个可能的Yme1p的底物。
Inactivation of YME1 in yeast causes several distinct phenotypes: an increased rate of DNA escape from mitochondria, temperature-sensitive growth on nonfermentable carbon sources, extremely slow growth when mitochondrial DNA is completely absent from the cell, and altered morphology of the mitochondrial compartment. The protein encoded by YME1, Yme1p, contains two highly conserved sequence elements, one implicated in the binding and hydrolysis of ATP, and the second characteristic of active site residues found in neutral, zinc-dependent proteases. Both the putative ATPase and zinc-dependent protease elements are necessary for the function of Yme1p as genes having mutations in critical residues of either of these motifs are unable to suppress any of the phenotypes exhibited by yme1 deletion strains. Yme1p co-fractionates with proteins associated with the mitochondrial inner membrane, is tightly associated with this membrane, and is oriented with the bulk of the protein facing the matrix. Unassembled subunit II of cytochrome oxidase is stabilized in yme1 yeast strains. The data support a model in which Yme1p is an ATP and zinc-dependent protease associated with the matrix side of the inner mitochondrial membrane. Subunit II of cytochrome oxidase, when not assembled into a higher order complex, is a likely substrate of Yme1p.
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