The ribosome regulates the GTPase of the beta-subunit of the signal recognition particle receptor.
The ribosome regulates the GTPase of the beta-subunit of the signal recognition particle receptor.
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DOI：
10.1083/jcb.146.4.723
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发表时间：
1999-08-23
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Dobberstein B
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bacher G;Pool M;Dobberstein B
靶向内质网膜的蛋白受三个gtpase、信号识别颗粒（SRP）的54-kD亚基和SRP受体（SR）的α-和β-亚基调控。本文报道了SRβ亚基（SRβ）的GTPase周期。我们发现SRβ以高亲和力结合GTP，并在GTP结合状态下与核糖体相互作用。随后，核糖体增加SRβ的GTPase活性，从而作为SRβ的GTPase激活蛋白。此外，SRβ与核糖体之间的相互作用导致SRβ对鸟嘌呤核苷酸的亲和力降低。我们提出SRβ调节SR与核糖体的相互作用，从而允许SRα扫描膜结合核糖体寻找SRP的存在。SRP和SRα之间的相互作用导致SRP释放信号序列并插入转座子。然后GTP水解导致SR与核糖体分离，SRP与SR分离。
Protein targeting to the membrane of the ER is regulated by three GTPases, the 54-kD subunit of the signal recognition particle (SRP) and the α- and β-subunit of the SRP receptor (SR). Here, we report on the GTPase cycle of the β-subunits of the SR (SRβ). We found that SRβ binds GTP with high affinity and interacts with ribosomes in the GTP-bound state. Subsequently, the ribosome increases the GTPase activity of SRβ and thus functions as a GTPase activating protein for SRβ. Furthermore, the interaction between SRβ and the ribosome leads to a reduction in the affinity of SRβ for guanine nucleotides. We propose that SRβ regulates the interaction of SR with the ribosome and thereby allows SRα to scan membrane-bound ribosomes for the presence of SRP. Interaction between SRP and SRα then leads to release of the signal sequence from SRP and insertion into the translocon. GTP hydrolysis then results in dissociation of SR from the ribosome, and SRP from the SR.
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DOI：
10.1083/jcb.128.3.273
发表时间：
1995-02
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Miller JD;Tajima S;Lauffer L;Walter P
通讯作者：
Walter P
DOI：
10.1083/jcb.113.2.229
发表时间：
1991-04
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
High S;Dobberstein B
通讯作者：
Dobberstein B
影响因子：
7.8
作者：
GILMORE, R;WALTER, P;BLOBEL, G
通讯作者：
BLOBEL, G
影响因子：
64.8
作者：
Montoya, G;Svensson, C;Sinning, I
通讯作者：
Sinning, I
影响因子：
64.8
作者：
Bacher, G;Lutcke, H;Dobberstein, B
通讯作者：
Dobberstein, B