Identification of novel amino acid residues of influenza virus PA-X that are important for PA-X shutoff activity by using yeast.
Identification of novel amino acid residues of influenza virus PA-X that are important for PA-X shutoff activity by using yeast.
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DOI：
10.1016/j.virol.2018.01.004
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发表时间：
2018-03
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Kawaoka Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Oishi K;Yamayoshi S;Kawaoka Y
甲型流感病毒蛋白PA-X包含N-末端PA区和C-末端PA-X特异性区。PA-X通过mRNA切割抑制宿主基因表达，称为关闭。尽管已知PA-X的N-末端PA区域中的核酸内切酶活性位点和C-末端PA-X特异性区域中的碱性氨基酸对于PA-X关闭活性是重要的，但其他氨基酸也可能起作用。在这里，我们使用酵母来鉴定PA-X的新氨基酸，这些氨基酸对PA-X关闭活性很重要。与野生型PA-X不同，大多数PA-X突变体主要定位在细胞质中，表明这些突变通过影响PA-X向细胞核的转运来降低PA-X的关闭活性。PA的N-末端结构上的确定的氨基酸的映射显示，其中一些可能有助于形成的PA的核酸内切酶活性位点。
The influenza A virus protein PA-X comprises an N-terminal PA region and a C-terminal PA-X-specific region. PA-X suppresses host gene expression, termed shutoff, via mRNA cleavage. Although the endonuclease active site in the N-terminal PA region of PA-X and basic amino acids in the C-terminal PA-X-specific region are known to be important for PA-X shutoff activity, other amino acids may also play a role. Here, we used yeast to identify novel amino acids of PA-X that are important for PA-X shutoff activity. Unlike wild-type PA-X, most PA-X mutants predominantly localized in the cytoplasm, indicating that these mutations decreased the shutoff activity of PA-X by affecting PA-X translocation to the nucleus. Mapping of the identified amino acids onto the N-terminal structure of PA revealed that some of them likely contribute to the formation of the endonuclease active site of PA.
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