Crystallographic ab initio protein structure solution below atomic resolution
Crystallographic ab initio protein structure solution below atomic resolution
复制标题
DOI：
10.1038/nmeth.1365
复制
发表时间：
2009-09-01
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
Uson, Isabel
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rodriguez, Dayte D.;Grosse, Christian;Uson, Isabel
到目前为止，从头算大分子相变仅限于在原子分辨率(超过1.2埃)下衍射的小蛋白质，除非存在重原子。我们描述了一种通用的2埃数据从头算相移方法，该方法基于模型碎片的局部化，如小的α-螺旋与Phaser和密度修正的SHELXE相结合。我们在Arcimboldo程序中实现了这种方法，以求解1.95埃处的222个氨基酸结构。
Ab initio macromolecular phasing has been so far limited to small proteins diffracting at atomic resolution (beyond 1.2 angstrom) unless heavy atoms are present. We describe a general ab initio phasing method for 2 angstrom data, based on combination of localizing model fragments such as small alpha-helices with Phaser and density modification with SHELXE. We implemented this approach in the program Arcimboldo to solve a 222-amino-acid structure at 1.95 angstrom.