The 3D structures of VDAC represent a native conformation.
The 3D structures of VDAC represent a native conformation.
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DOI：
10.1016/j.tibs.2010.03.005
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发表时间：
2010-09
影响因子：
13.8
通讯作者：
Zeth, Kornelius
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hiller, Sebastian;Abramson, Jeff;Mannella, Carmen;Wagner, Gerhard;Zeth, Kornelius
线粒体外膜最丰富的蛋白质是电压依赖性阴离子通道（VDAC），其促进线粒体和胞质溶胶之间的离子和分子交换，并通过与其他蛋白质和小分子的相互作用来调节。VDAC已经被广泛研究了三十多年，去年三项独立的研究揭示了VDAC-1的结构，显示出19条跨膜β链，构成了β桶膜蛋白的独特结构类别。在这里，我们提供了一个历史的VDAC研究的角度来看，并给出了用于获得这些结构的实验设计的概述。此外，我们验证了蛋白质重折叠的方法，并总结了生物化学和生物物理证据，链接的19链结构的天然形式的VDAC。
The most abundant protein of the mitochondrial outer membrane is the voltage-dependent anion channel (VDAC), which facilitates the exchange of ions and molecules between mitochondria and cytosol and is regulated by interactions with other proteins and small molecules. VDAC has been extensively studied for more than three decades, and last year three independent investigations revealed a structure of VDAC-1 exhibiting 19 transmembrane β-strands, constituting a unique structural class of β-barrel membrane proteins. Here, we provide a historical perspective on VDAC research and give an overview of the experimental design used to obtain these structures. Furthermore, we validate the protein refolding approach and summarize biochemical and biophysical evidence that links the 19-stranded structure to the native form of VDAC.
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