Channeling of carbamoyl phosphate to the pyrimidine and arginine biosynthetic pathways in the deep sea hyperthermophilic archaeon Pyrococcus abyssi.
Channeling of carbamoyl phosphate to the pyrimidine and arginine biosynthetic pathways in the deep sea hyperthermophilic archaeon Pyrococcus abyssi.
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氨基甲酰磷酸在深海超嗜热古细菌深海火球菌中将氨基甲酰磷酸引导至嘧啶和精氨酸生物合成途径。
DOI：
10.1074/jbc.274.10.6122
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发表时间：
1999
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hervé,G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Purcarea,C;Evans,DR;Hervé,G
研究了深海嗜热古菌Pyrococcus abyssi的氨甲酰磷酸合成酶（CPSase）与天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）和鸟氨酸转氨甲酰酶（OTCase）的偶联反应动力学，结果表明，在嘧啶和精氨酸的生物合成途径中都存在氨甲酰磷酸通道.同位素稀释实验和偶联反应动力学在Ovádiet等人（Ovádi，J.，Tompa，P.，Vertessy，B.，Orosz，F.，Keleti，T.，Welch，G. R. J.257，187-190）与中间体在37 °C下的部分沟道作用一致，但沟道效率在升高的温度下显著增加。氨基甲酰磷酸在精氨酸和嘧啶生物合成途径之间没有优先分配。凝胶过滤色谱在高温和低温下，在有和无底物的情况下没有显示稳定的复合物之间的P。abyssiCPSase和ATCase或OTCase。因此，通道必须发生在耦合酶对的动态关联。CPSase-ATCase的相互作用进一步通过双底物类似物N-（膦酰基乙酰基）-1-天冬氨酸（PALA）对偶联反应的出乎意料的弱抑制来证明。PALA的异常效应表明，在偶联反应中，氨基甲酰基磷酸酯在ATCase活性位点附近的有效浓度是体相中浓度的96倍。在保护这种在极端温度下进行的代谢途径的非常不稳定的中间体方面，平衡可能起着至关重要的作用。
The kinetics of the coupled reactions between carbamoyl-phosphate synthetase (CPSase) and both aspartate transcarbamoylase (ATCase) and ornithine transcarbamoylase (OTCase) from the deep sea hyperthermophilic archaeonPyrococcus abyssidemonstrate the existence of carbamoyl phosphate channeling in both the pyrimidine and arginine biosynthetic pathways. Isotopic dilution experiments and coupled reaction kinetics analyzed within the context of the formalism proposed by Ovádiet al. (Ovádi, J., Tompa, P., Vertessy, B., Orosz, F., Keleti, T., and Welch, G. R. (1989)Biochem. J.257, 187–190) are consistent with a partial channeling of the intermediate at 37 °C, but channeling efficiency increases dramatically at elevated temperatures. There is no preferential partitioning of carbamoyl phosphate between the arginine and pyrimidine biosynthetic pathways. Gel filtration chromatography at high and low temperature and in the presence and absence of substrates did not reveal stable complexes betweenP. abyssiCPSase and either ATCase or OTCase. Thus, channeling must occur during the dynamic association of coupled enzymes pairs. The interaction of CPSase-ATCase was further demonstrated by the unexpectedly weak inhibition of the coupled reaction by the bisubstrate analog,N-(phosphonacetyl)-l-aspartate (PALA). The anomalous effect of PALA suggests that, in the coupled reaction, the effective concentration of carbamoyl phosphate in the vicinity of the ATCase active site is 96-fold higher than the concentration in the bulk phase. Channeling probably plays an essential role in protecting this very unstable intermediate of metabolic pathways performing at extreme temperatures.
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