Role of ULK-FIP200 complex in mammalian autophagy FIP200, a counterpart of yeast Atg 17?
Role of ULK-FIP200 complex in mammalian autophagy FIP200, a counterpart of yeast Atg 17?
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DOI：
10.4161/auto.5.1.7180
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发表时间：
2009-01-01
期刊：
影响因子：
13.3
通讯作者：
Mizushima, Noboru
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hara, Taichi;Mizushima, Noboru
酵母丝氨酸苏氨酸激酶 Atg1 似乎是自噬的关键调节因子，其激酶活性对于自噬诱导至关重要。最近的报告表明，哺乳动物 Atg1 同源物 UNC-51 样激酶 (ULK) 1 是自噬所必需的。我们发现 ULK1 定位于自噬隔离膜，其激酶活性对于自噬诱导很重要。此外，我们鉴定了 200 W 的粘着斑激酶 (FAK) 家族相互作用蛋白 (FIP200) 作为 ULK 相互作用蛋白。 FIP200 还与 ULK 一起定位于隔离膜。使用 FIP200 缺陷细胞，我们发现 FIP200 对于自噬体形成和 ULK 的正常功能至关重要。在这里，我们讨论 ULK-FIP200 复合物在自噬中的作用以及 FIP200 作为 Atg17 的哺乳动物对应物发挥作用的可能性。
The yeast serine threonine kinase Atg1 appears to be a key regulator of autophagy and its kinase activity is crucial for autophagy induction. Recent reports have indicated that a mammalian Atg1 homolog, UNC-51-like kinase (ULK) 1, is required for autophagy. We found that ULK1 localizes to the autophagic isolation membrane and its kinase activity is important for autophagy induction. Furthermore, we identified a focal adhesion kinase (FAK) family interacting protein of 200 W (FIP200) as a ULK-interacting protein. FIP200 also localizes to the isolation membrane together with ULK. Using FIP200-deficient cells, we found that FIP200 is essential for autophagosome formation and the proper function of ULK. Here, we discuss the role of the ULK-FIP200 complex in autophagy and the possibility that FIP200 functions as a mammalian counterpart of Atg17.