Phosphorylation puts the pRb tumor suppressor into shape
Phosphorylation puts the pRb tumor suppressor into shape
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DOI：
10.1101/gad.195552.112
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发表时间：
2012-06-01
影响因子：
10.5
通讯作者：
Dyson, Nicholas J.
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Heilmann, Andreas M. F.;Dyson, Nicholas J.
在本期《基因与发育》中，Burke及其同事(pp.1156-1166)描述了视网膜母细胞瘤蛋白(PRB)的结构是如何通过T373或S608的磷酸化而改变的。这些修饰导致特定的构象变化，并通过两种不同的机制改变pRb与E2F的相互作用。这些结构表明，磷酸化位点的面板代表了一套通用的工具，这些工具被用来以精确但非常不同的方式塑造PRB。
In this issue of Genes & Development, Burke and colleagues (pp. 1156-1166) describe how the structure of retinoblastoma protein (pRb) is altered by phosphorylation at T373 or S608. These modifications cause specific conformational changes and alter pRb's interaction with E2F via two distinct mechanisms. The structures suggest that the panel of phosphorylation sites represents a versatile set of tools that are used to sculpt pRb in precise, but very different, ways.