The expanding amyloid family: Structure, stability, function, and pathogenesis.
The expanding amyloid family: Structure, stability, function, and pathogenesis.
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DOI：
10.1016/j.cell.2021.08.013
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发表时间：
2021-09-16
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Eisenberg DS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sawaya MR;Hughes MP;Rodriguez JA;Riek R;Eisenberg DS
淀粉样蛋白生物学的隐秘世界突然聚焦到原子层面，揭示了80多种淀粉样蛋白纤维，包括致病性的和功能性的。与球状蛋白不同，淀粉样蛋白变平并堆叠成无分支的纤维。更奇怪的是，单个蛋白质序列可以呈现出差异极大的二维构象，产生不同的纤维多晶型。因此，一种淀粉样蛋白可能因其构象不同而引发不同的疾病。这种构象可变性的核心在于结构上的挫折（此处可能指结构上的阻碍或矛盾情况，frustration在这个语境下较难找到特别贴切的中文词汇）。在功能性淀粉样蛋白中，进化会根据纤维的生物学功能调节挫折水平以实现稳定性或敏感性，这也解释了淀粉样蛋白纤维支架的高度通用性。
The hidden world of amyloid biology has suddenly snapped into atomic level focus revealing over 80 amyloid protein fibrils, both pathogenic and functional. Unlike globular proteins, amyloid proteins flatten and stack into unbranched fibrils. Stranger still, a single protein sequence can adopt wildly different two-dimensional conformations, yielding distinct fibril polymorphs. Hence, an amyloid protein may define distinct diseases depending on its conformation. At the heart of this conformational variability lies structural frustrations. In functional amyloids, evolution tunes frustration levels to achieve either stability or sensitivity according to the fibril’s biological function, accounting for the vast versatility of the amyloid fibril scaffold.
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影响因子：
9.8
作者：
Collins SR;Douglass A;Vale RD;Weissman JS
通讯作者：
Weissman JS
影响因子：
16.8
作者：
Cao, Qin;Boyer, David R.;Eisenberg, David S.
通讯作者：
Eisenberg, David S.
DOI：
10.1073/pnas.96.7.3590
发表时间：
1999-03-30
影响因子：
11.1
作者：
Chiti, F;Webster, P;Dobson, CM
通讯作者：
Dobson, CM
影响因子：
2.9
作者：
COLON, W;KELLY, JW
通讯作者：
KELLY, JW
DOI：
10.1073/pnas.0910163107
发表时间：
2010-04-06
影响因子：
11.1
作者：
Ader, Christian;Frey, Steffen;Baldus, Marc
通讯作者：
Baldus, Marc