Isolation of the vitellogenin-binding protein from locust ovaries
Isolation of the vitellogenin-binding protein from locust ovaries
复制标题
从蝗虫卵巢中分离卵黄蛋白原结合蛋白
DOI：
--
复制
发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
J. Hafer
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
A. Röhrkasten;H. Ferenz;Beate Buschmann‐Gebhardt;J. Hafer
本文报道了一种从蝗虫卵巢膜中快速、有效地分离纯化卵黄蛋白原结合蛋白的方法。用非离子去污剂辛基-β-D-葡糖苷增溶并除去去污剂后，结合蛋白在与Affi-Gel 15共价偶联的卵黄蛋白原上进行亲和层析。在低pH值下用苏拉明和EDTA洗脱结合蛋白。十二烷基硫酸钠（SDS）聚丙烯酰胺凝胶电泳显示在洗脱馏分中的分子量为156，000的多肽。通过配体印迹，该多肽可以被鉴定为卵黄蛋白原结合蛋白。它保留了其高亲和力结合特性。卵黄蛋白原的特异性结合从4.8 μg（完整卵巢膜）增加到170.9 μg（亲和纯化的结合蛋白）/mg膜蛋白，这对应于35的纯化因子。
A rapid, efficient procedure for the isolation and purification of the vitellogenin binding protein from locust ovarian membranes is described. After solubilization with the nonionic detergent octyl-β-D-glucoside and removal of the detergent, the binding protein is subjected to affinity chromatography on vitellogenin coupled covalently to Affi-Gel 15. The binding protein is eluted with suramin and EDTA at low pH value. Sodium dodecyl sulfate (SDS) polyacrylamide gel electrophoresis reveals a polypeptide with a molecular weight of 156,000 in the eluted fraction. By ligand blotting this polypeptide could be identified as the vitellogenin binding protein. It retains its high-affinity binding properties. The specific binding of vitellogenin increases from 4.8 μg (intact ovarian membranes) to 170.9 μg (affinity purified binding protein) per mg membrane protein, which corresponds to a purification factor of 35.
影响因子：
56.9
作者：
BROWN, MS;GOLDSTEIN, JL
通讯作者：
GOLDSTEIN, JL
低密度脂蛋白受体的纯化，一种分子量为 164,000 的酸性糖蛋白。
DOI：
--
发表时间：
1982
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Schneider,WJ;Beisiegel,U;Goldstein,JL;Brown,MS
通讯作者：
Brown,MS