Solution structures of beta peptides from Raman optical activity.
Solution structures of beta peptides from Raman optical activity.
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来自拉曼光学活性的 β 肽的溶液结构。
DOI：
10.1002/anie.200801111
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发表时间：
2008
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kapitán J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kapitán J
手性螺旋结构和其他二级结构的化合物是超分子和功能纳米体系的重要组成部分，其合成和表征是当前研究的热点。[1-3]该领域的一些工作受到生物大分子的同手性和功能的启发，并试图模仿生物大分子的同手性和功能，最近发现的β-十二肽折叠成螺旋，聚集成八聚体复合物，就像真正的蛋白质形成四级结构一样。[4]由同源的蛋白原α-氨基酸组成的β-肽在每个残基中含有额外的CH 2基团。它们可以在甲醇或水中形成稳定的螺旋，并与细胞蛋白和细胞膜相互作用。[5]然而，与它们的天然对应物一样，确定相关的低聚物和聚合物的溶液结构，未折叠或折叠，仍然是一个关键问题。到目前为止，2D NMR光谱法是首选方法，但并不总是适用的，并且当存在几种相互转化的构象时可能很麻烦。NMR方法提供了在约100 ° C下平均的结构。10 μ s，与旋转、振动和电子激励相比，这是一个非常长的时间尺度。用圆二色性研究β肽表明，这种传统的手性UV/维斯技术不能提供关于其构象偏好的可靠信息。[6]在这里，我们报告了一个很有前途的研究这个问题，使用的手性振动拉曼光学活性（罗阿）的技术。[7，8]我们研究了三种β-肽A、B和C。它们在甲醇溶液中的背散射拉曼和罗阿光谱如图1a-c所示，C在水中的背散射拉曼和罗阿光谱如图1d所示。根据平均Δ值，显然A产生比B和C强得多的罗阿信号。根据2D NMR
There is much current interest in the synthesis and characterization of compounds, which form chiral helical and other secondary structures as key building blocks of supramolecular and functional nanosystems.[1–3] Some of the work in this field is inspired by—and attempts to mimic—the homochirality and function of biological macromolecules, exemplified by the recent discovery of a β-dodecapeptide folding into a helix that aggregates to an octameric complex, just like a true protein forming a quaternary structure.[4] β-Peptides consisting of homologated proteinogenic α-amino acids contain an additional CH2 group in each and every residue. They can adopt stable helices in methanol or water and can interact with cellular proteins and membranes.[5] However, as with their natural counterparts, determination of the solution structures of the associated oligomers and polymers, unfolded or folded, remains a key problem. 2D NMR spectroscopy is the method of choice, so far, but is not always applicable and can be cumbersome when several interconverting conformers are present. The NMR method provides structures averaged over ca. 10À6 s, a very long time scale as compared to that of rotations, vibrations, and electronic excitations. Studies of βpeptides using circular dichroism suggested that this conventional chiroptical UV/Vis technique is unable to provide reliable information about their conformational preferences.[6] Here we report a promising study of this problem using the chiroptical technique of vibrational Raman optical activity (ROA).[7, 8]We studied the three β-peptides A, B, and C. Their backscattered Raman and ROA spectra in methanol solution are displayed in Figure 1a–c and that of C in water as Figure 1d. From the average Δ values, it is apparent that A generates much stronger ROA signals than B and C. From a 2D NMR
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DOI：
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发表时间：
2007
期刊：
影响因子：
--
作者：
T. Shimanouchi;P. Walde;J. Gardiner;Y. Mahajan;D. Seebach;Anita V. Thomae;S. Krämer;Matthias Voser;R. Kuboi
通讯作者：
R. Kuboi
影响因子：
2.9
作者：
Gérard Zuber;W. Hug
通讯作者：
Gérard Zuber;W. Hug
小肽的分子动力学模拟：可以从 ROESY 光谱中推导出构象偏好吗？
影响因子：
--
作者：
C. Peter;M. Rueping;H. Wörner;B. Jaun;D. Seebach;W. V. van Gunsteren
通讯作者：
W. V. van Gunsteren
从蛋白质拉曼光学活性数据的多变量分析中描述蛋白质结构类别。
影响因子：
5.6
作者：
F. Zhu;G. Tranter;N. Isaacs;L. Hecht;L. Barron
通讯作者：
L. Barron
带有 20 条蛋白质侧链的 α-七肽、β3/β2-九肽和全 β3-二十肽在甲醇中的 NMR 溶液结构
DOI：
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发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
作者：
D. Seebach;R. Mathad;T. Kimmerlin;Y. Mahajan;Pascal Bindschädler;M. Rueping;B. Jaun;C. Hilty;T. Etezady
通讯作者：
T. Etezady