Structure of an anti‐cholera toxin antibody Fab in complex with an epitope‐derived D‐peptide: a case of polyspecific recognition
Structure of an anti‐cholera toxin antibody Fab in complex with an epitope‐derived D‐peptide: a case of polyspecific recognition
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抗霍乱毒素抗体 Fab 与表位衍生的 D 肽复合物的结构：多特异性识别案例
DOI：
10.1002/jmr.838
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发表时间：
2007
影响因子：
2.7
通讯作者：
Höhne W.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Scheerer P;Kramer A;Otte L;Seifert M;Wessner H;Scholz C;Krauß N;Schneider-Mergener J;Höhne W.
抗霍乱毒素抗体TE33 Fab（片段抗体）与ded - peptide - devpgsqhyds1的复合物的结构被求解到1.78 Å分辨率。通过逐步转化，从线性肽表位VPGSQHIDS中获得了teed肽。尽管氨基酸序列非常相似，唯一的区别是在第7位有一个酪氨酸残基，但通过完整的取代分析确定，在各个位置上，它们对肽的总体亲和力的贡献有显著差异。这反映在TE33 Fab/D -肽复合物的X射线结构中，与含有epitopeL -肽的相应复合物的已知结构相比，TE33 Fab/D -肽复合物的ded -肽取向相反，侧链在TE33的结合位点内建立了不同的接触。ded -和l -肽的亲和性是相当的，并且复杂结构所覆盖的表面积几乎是相同的。因此TE33抗体是IgG家族抗体多特异性结合行为的典型例子。版权所有©2007 John Wiley & Sons， Ltd
The structure of a complex of the anti‐cholera toxin antibody TE33 Fab (fragment antibody) with theD‐peptidevpGsqhydswas solved to 1.78 Å resolution. TheD‐peptide was derived from the linearL‐peptide epitope VPGSQHIDS by a stepwise transformation. Despite the very similar amino acid sequence—the only difference is a tyrosine residue in position 7—there are marked differences in the individual positions with respect to their contribution to the peptide overall affinity as ascertained by a complete substitutional analysis. This is reflected by the X‐ray structure of the TE33 Fab/D‐peptide complex where there is an inverted orientation of theD‐peptide as compared with the known structure of a corresponding complex containing the epitopeL‐peptide, with the side chains establishing different contacts within the binding site of TE33. TheD‐ andL‐peptide affinities are comparable and the surface areas buried by complex formation are almost the same. Thus the antibody TE33 provides a typical example for polyspecific binding behavior of IgG family antibodies. Copyright © 2007 John Wiley & Sons, Ltd.
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