Probing protein quinary interactions by in-cell nuclear magnetic resonance spectroscopy.
Probing protein quinary interactions by in-cell nuclear magnetic resonance spectroscopy.
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DOI：
10.1021/acs.biochem.5b00036
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发表时间：
2015-05-05
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Shekhtman, Alexander
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Majumder, Subhabrata;Xue, Jing;DeMott, Christopher M.;Reverdatto, Sergey;Burz, David S.;Shekhtman, Alexander
历史上由McConkey引入来解释高丰度蛋白质的缓慢突变率，弱蛋白质（五元）相互作用是活细胞的一种新特性。由五元相互作用产生的蛋白质复合物是瞬时的，因此难以在体外进行生物化学研究。基于交叉相关弛豫诱导极化转移的细胞内核磁共振可以在活的原核和真核细胞内以原子分辨率表征蛋白质五元相互作用。我们表明，RNA是蛋白质五元相互作用的重要组成部分。蛋白质五元相互作用是靶蛋白所特有的，并且可能影响理化性质、蛋白质活性以及与药物的相互作用。
Historically introduced by McConkey to explain the slow mutation rate of highly abundant proteins, weak protein (quinary) interactions are an emergent property of living cells. The protein complexes that result from quinary interactions are transient and thus difficult to study biochemically in vitro. Cross-correlated relaxation-induced polarization transfer-based in-cell nuclear magnetic resonance allows the characterization of protein quinary interactions with atomic resolution inside live prokaryotic and eukaryotic cells. We show that RNAs are an important component of protein quinary interactions. Protein quinary interactions are unique to the target protein and may affect physicochemical properties, protein activity, and interactions with drugs.
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真核细胞中蛋白质的结构。
影响因子：
15
作者：
Bertrand K;Reverdatto S;Burz DS;Zitomer R;Shekhtman A
通讯作者：
Shekhtman A
影响因子：
3.3
作者：
Chien P;Gierasch LM
通讯作者：
Gierasch LM
影响因子：
2.7
作者：
Latham, Michael P.;Kay, Lewis E.
通讯作者：
Kay, Lewis E.
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作者：
Henzler-Wildman, Katherine A.;Thai, Vu;Kern, Dorothee
通讯作者：
Kern, Dorothee
影响因子：
15
作者：
Aden, Jorgen;Verma, Abhinav;Wolf-Watz, Magnus
通讯作者：
Wolf-Watz, Magnus