The antiviral protein viperin is a radical SAM enzyme.
The antiviral protein viperin is a radical SAM enzyme.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2010.02.041
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发表时间：
2010-03-19
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Broderick JB
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Duschene KS;Broderick JB
Viperin 是一种干扰素诱导型抗病毒蛋白，根据铁分析以及紫外-可见光和电子顺磁共振光谱数据，显示其与铁硫簇结合。还原蛋白含有 [4Fe-4S]1+ 簇，其 g 值在添加 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM) 后发生变化，与 SAM 与簇的协调一致。还原蝰蛇蛋白与 SAM 一起孵育，导致 SAM 还原裂解，产生 5'-脱氧腺苷 (5'-dAdo)，这是自由基 SAM 超家族的反应特征。 5'-dAdo 裂解产物通过 HPLC 和质谱分析相结合进行鉴定。
Viperin, an interferon-inducible antiviral protein, is shown to bind an iron-sulfur cluster, based on iron analysis as well as UV-Vis and electron paramagnetic resonance spectroscopic data. The reduced protein contains a [4Fe-4S]1+ cluster whose g-values are altered upon addition of S-adenosylmethionine (SAM), consistent with SAM coordination to the cluster. Incubation of reduced viperin with SAM results in reductive cleavage of SAM to produce 5′-deoxyadenosine (5′-dAdo), a reaction characteristic of the radical SAM superfamily. The 5′-dAdo cleavage product was identified by a combination of HPLC and mass spectrometry analysis.
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DOI：
10.1006/bbrc.2000.2313
发表时间：
2000-03-16
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