Chromophore composition of a heterologously expressed BLUF-domain
Chromophore composition of a heterologously expressed BLUF-domain
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异源表达的 BLUF 结构域的发色团组成
DOI：
10.1039/b410923f
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发表时间：
2004
影响因子：
3.1
通讯作者：
K. J. Hellingwerf
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
W. Laan;T. Bednarz;J. Heberle;K. J. Hellingwerf
在大肠杆菌中异源表达来自AppA（来自球形红细菌的转录抗阻遏物）的BLUF（用于：使用黄素的蓝光感测）结构域后，通过黄素的非共价结合形成光活性全蛋白。尽管通常认为FAD是体内该光感知域的生理发色团，但E.根据生长条件，大肠杆菌可以（并且确实）将所有天然存在的黄素，即核黄素、FMN和FAD插入到该蛋白质结构域中。特定黄素结合的性质影响光化学，特别是这种感光蛋白的N-末端结构域的荧光性质。
Upon heterologous expression of the BLUF (for: Blue-Light sensing Using Flavin) domain from AppA, a transcriptional anti-repressor from Rhodobacter sphaeroides, in Escherichia coli, photoactive holo-protein is formed through non-covalent binding of a flavin. Whereas it is generally assumed that FAD is the physiological chromophore of this photo-perception domain in vivo, E. coli can (and does) insert, depending on the growth conditions, all naturally occurring flavins, i.e. riboflavin, FMN and FAD into this protein domain. The nature of the particular flavin bound affects the photochemical- and particularly the fluorescence properties of the N-terminal domain of this photosensory protein.
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DOI：
--
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