Structural characterization of nonstructural protein 1 from SARS-CoV-2.
Structural characterization of nonstructural protein 1 from SARS-CoV-2.
复制标题
DOI：
10.1016/j.isci.2020.101903
复制
发表时间：
2021-01-22
期刊：
影响因子：
5.8
通讯作者：
Savchenko A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Semper C;Watanabe N;Savchenko A
严重急性呼吸综合征冠状病毒2型（SARS-CoV-2）是一种单链有包膜RNA病毒，是目前2019年冠状病毒病大流行的病原体。病毒的有效复制依赖于非结构蛋白1（Nsp 1）的活性，Nsp 1是一种主要的毒力因子，通过促进宿主mRNA降解和与40 S核糖体亚基的相互作用来促进宿主基因表达的抑制。在这里，我们报告了SARS-CoV-2 Nsp 1的球状结构域的晶体结构，包括残基13至127，分辨率为1.65 μ m。我们的结构特征是一个六链的，加帽的β-桶基序类似于SARS冠状病毒的Nsp 1，并揭示了氨基酸序列的变化如何表现为不同的结构特征。结合我们的高分辨率晶体结构与现有的数据的C-末端的Nsp 1从SARS-CoV-2，我们提出了一个模型的全长蛋白。我们的研究结果提供了深入了解SARS-CoV-2的主要致病决定因素的分子结构。SARS-CoV-2 Nsp 1具有与SARS-CoV相似的带帽β桶结构。SARS-CoV-2 Nsp 1与其SARS-CoV直向同源物的独特结构特征相区别。通过与同源物的比较，Nsp 1蛋白折叠的可塑性是显而易见的。
Severe acute respiratory syndrome coronavirus-2 (SARS-CoV-2) is a single-stranded, enveloped RNA virus and the etiological agent of the current coronavirus disease 2019 pandemic. Efficient replication of the virus relies on the activity of nonstructural protein 1 (Nsp1), a major virulence factor shown to facilitate suppression of host gene expression through promotion of host mRNA degradation and interaction with the 40S ribosomal subunit. Here, we report the crystal structure of the globular domain of SARS-CoV-2 Nsp1, encompassing residues 13 to 127, at a resolution of 1.65 Å. Our structure features a six-stranded, capped β-barrel motif similar to Nsp1 from SARS-CoV and reveals how variations in amino acid sequence manifest as distinct structural features. Combining our high-resolution crystal structure with existing data on the C-terminus of Nsp1 from SARS-CoV-2, we propose a model of the full-length protein. Our results provide insight into the molecular structure of a major pathogenic determinant of SARS-CoV-2. SARS-CoV-2 Nsp1 features a capped β-barrel structure, similar to that of SARS-CoV Distinct structural features distinguish SARS-CoV-2 Nsp1 from its SARS-CoV ortholog The plasticity of the Nsp1 protein fold is evident through comparison with homologs Biochemistry; Virology; Structural Biology
登录
查看更多内容
影响因子：
5.4
作者：
Harcourt, BH;Jukneliene, D;Baker, SC
通讯作者：
Baker, SC
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
14.9
作者：
Buchan, Daniel W. A.;Jones, David T.
通讯作者：
Jones, David T.
DOI：
10.1073/pnas.0603144103
发表时间：
2006-08-22
影响因子：
11.1
作者：
Kamitani, Wataru;Narayanan, Krishna;Makino, Shinji
通讯作者：
Makino, Shinji
影响因子：
13.2
作者：
Chan, Jasper Fuk-Woo;Kok, Kin-Hang;Yuen, Kwok-Yung
通讯作者：
Yuen, Kwok-Yung