Multi-metal binding site of serum albumin
Multi-metal binding site of serum albumin
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DOI：
10.1016/s0162-0134(98)00010-5
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发表时间：
1998-04-01
影响因子：
3.9
通讯作者：
Tucker, A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bal, W;Christodoulou, J;Tucker, A
用圆二色性和电子自旋共振谱研究了人、牛和猪白蛋白的第二特异性金属结合位点。Ni（II），Zn（II）和Cd（II）可以取代Cu（II）从第二个Cu（II）网站，但不是从第一个强网站的人和牛白蛋白（N-末端网站）。第二个Cu（II）比其他金属离子更强地结合到所有三种蛋白质的第二位点，除了Zn（II）结合到猪白蛋白，其为约100。比Cu（II）强10倍。第二个Cu（II）位点似乎是四氮杂{2N，4 O}位点。(C)1998年爱思唯尔科学公司All rights reserved.
Circular dichroism and electron spin resonance spectroscopy are used to investigate the second specific metal binding site on human, bovine and porcine albumins. Ni(II), Zn(II) and Cd(II) can displace Cu(II) from the second Cu(II) site but not from the first strong site of human and bovine albumins (the N-terminal site). The second Cu(II) binds more strongly than the other metal ions to the second site of all three proteins, except Zn(II) binding to porcine albumin which is ca. 10 x stronger than Cu(II). The second Cu(II) site appears to be a tetragonal {2N,4O} site. (C) 1998 Elsevier Science Inc. All rights reserved.