The E3 ligase RFWD3 stabilizes ORC in a p53-dependent manner
The E3 ligase RFWD3 stabilizes ORC in a p53-dependent manner
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E3 连接酶 RFWD3 以 p53 依赖性方式稳定 ORC
DOI：
10.1080/15384101.2020.1829823
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发表时间：
2020
期刊：
影响因子：
4.3
通讯作者：
Prasanth, Supriya G.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hsu, Rosaline Y.C.;Giri, Sumanprava;Wang, Yating;Lin, Yo-Chuen;Liu, Dazhen;Wopat, Susan;Chakraborty, Arindam;Prasanth, Kannanganattu V.;Prasanth, Supriya G.
RFWD 3是一种E3泛素连接酶，在DNA损伤反应和DNA复制中起重要作用。我们以前已经证明，在复制叉的PCNA的RFWD 3的稳定，使单链结合蛋白，RPA和其随后的降解复制进展的泛素化。在这里，我们报告RFWD 3与起源识别复合物（ORC）和ORC相关（ORCA/LRWD 1），DNA复制起始所需的复制前复合物的组成部分。ORC/ORCA的过表达导致RFWD 3的稳定。有趣的是，RFWD 3似乎稳定表达野生型p53的细胞中的ORC/ORCA，因为RFWD 3的耗尽降低了ORC/ORCA的水平。此外，RFWD 3的催化活性对于ORC的稳定是必需的。我们的研究结果表明，RFWD 3促进了ORC的稳定性，使高效的预RC组装成为可能。
RFWD3 is an E3 ubiquitin ligase that plays important roles in DNA damage response and DNA replication. We have previously demonstrated that the stabilization of RFWD3 by PCNA at the replication fork enables ubiquitination of the single-stranded binding protein, RPA and its subsequent degradation for replication progression. Here, we report that RFWD3 associates with the Origin Recognition Complex (ORC) and ORC-Associated (ORCA/LRWD1), components of the pre-replicative complex required for the initiation of DNA replication. Overexpression of ORC/ORCA leads to the stabilization of RFWD3. Interestingly, RFWD3 seems to stabilize ORC/ORCA in cells expressing wild type p53, as the depletion of RFWD3 reduces the levels of ORC/ORCA. Further, the catalytic activity of RFWD3 is required for the stabilization of ORC. Our results indicate that the RFWD3 promotes the stability of ORC, enabling efficient pre-RC assembly.
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影响因子：
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作者：
Gambus, A;Jones, RC;Labib, K
通讯作者：
Labib, K
影响因子：
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作者：
Prasanth, SG;Prasanth, KV;Stillman, B
通讯作者：
Stillman, B
DOI：
10.1073/pnas.0912094107
发表时间：
2010-03-09
影响因子：
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作者：
Fu, Xiaoyong;Yucer, Nur;Wang, Yi
通讯作者：
Wang, Yi
影响因子：
16
作者：
Méndez, J;Zou-Yang, XH;Stillman, B
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Stillman, B
影响因子：
16
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Shen Z;Sathyan KM;Geng Y;Zheng R;Chakraborty A;Freeman B;Wang F;Prasanth KV;Prasanth SG
通讯作者：
Prasanth SG