Methyl dynamics of a Ca2+-calmodulin-peptide complex from NMR/SRLS.
Methyl dynamics of a Ca2+-calmodulin-peptide complex from NMR/SRLS.
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DOI：
10.1021/jp107130m
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发表时间：
2011-01-20
影响因子：
3.3
通讯作者：
Meirovitch, Eva
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shapiro, Yury E.;Polimeno, Antonino;Freed, Jack H.;Meirovitch, Eva
我们开发了缓慢弛豫局部结构 (SRLS) 方法来分析蛋白质中的 NMR 自旋弛豫。 SRLS 解释了蛋白质翻滚与探针局部运动之间的动态耦合，以及一般张量特性。它是传统无模型（MF）方法的推广，不考虑模式耦合，仅处理简单的张量属性。 SRLS在本文中应用于Ca2+-钙调蛋白与肽smMLCKp复合物中13CDH2基团的2H松弛。使用的文献数据包括在 14.1 和 17.6 T、288、295、308 和 320 K 采集的 2H T1 和 T2。我们发现模式耦合对甲基动力学影响很小。另一方面，一般张量性质很重要。特别是，考虑到局部空间限制的不对称性非常重要，这可以在 SRLS 中通过具有分量 和 的菱形局部排序张量来表示。在这里，我们发现 和 。 MF 具有单个“广义”阶参数 S，限制在 0–0.316 范围内。参数 S 不准确，吸收了未解释的影响，特别是 。我们发现蛋氨酸甲基（其他甲基类型）以 8.6×109–21.4×109 (0.67×109–6.5×109) 1/s 的速率重新定向。相应的活化能为10 (10–27) kJ/mol。相比之下，MF 产生不准确的有效局部运动相关时间 τe，且与非物理温度相关。因此，有问题的基于 S 和 τe 的甲基动力学 MF 图已被基于与结构特征相关的局部有序张量和产生准确活化能的局部扩散张量的富有洞察力的物理图所取代。
We developed the slowly relaxing local structure (SRLS) approach for analyzing NMR spin relaxation in proteins. SRLS accounts for dynamical coupling between the tumbling of the protein and the local motion of the probe, and for general tensorial properties. It is the generalization of the traditional model-free (MF) method, which does not account for mode-coupling and treats only simple tensiorial properties. SRLS is applied herein to 2H relaxation of 13CDH2 groups in the complex of Ca2+−calmodulin with the peptide smMLCKp. Literature data comprising 2H T1 and T2 acquired at 14.1 and 17.6 T, and 288, 295, 308 and 320 K, are used. We find that mode-coupling is a small effect for methyl dynamics. On the other hand, general tensorial properties are important. In particular, it is important to allow for the asymmetry of the local spatial restrictions, which can be represented in SRLS by a rhombic local ordering tensor with components and . Here, we find that and . MF features a single "generalized" order parameter, S, confined to the 0–0.316 range. The parameter S is inaccurate, having absorbed unaccounted for effects, notably . We find that the methionine methyls (the other methyl types) reorient with rates of 8.6×109–21.4×109 (0.67×109–6.5×109) 1/s. The corresponding activation energies are 10 (10–27) kJ/mol. By contrast, MF yields inaccurate effective local motional correlation times, τe, with non-physical temperature-dependence. Thus, the problematic S-, and τe-based MF picture of methyl dynamics has been replaced with an insightful physical picture based on a local ordering tensor related to structural features, and a local diffusion tensor that yields accurate activation energies.
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