Nonparametric Bayesian evaluation of differential protein quantification.
Nonparametric Bayesian evaluation of differential protein quantification.
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DOI：
10.1021/pr400678m
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发表时间：
2013-10-04
影响因子：
4.4
通讯作者：
Steen JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Serang O;Cansizoglu AE;Käll L;Steen H;Steen JA
任意截止值在定量计算蛋白质组学中是普遍存在的：最大可接受的MS/MS PSM或肽q值、计算倍数变化的最小离子强度、必须可用于信任估计的蛋白质倍数变化的肽的最小数目（或必须可用于信任估计的肽倍数变化的PSM的最小数目）以及“显著”倍数变化截止值。在这里，我们介绍了一种新的实验装置和非参数贝叶斯算法，用于确定一个建议的差异集的蛋白质或肽的统计质量。通过比较纯粹的不变病例对照证据和来自对照实验的经验零分布，我们成功地避免了一些常见的参数。然后，我们应用我们的方法来评估不同的倍数变化规则，并发现，对于我们的数据，1.2倍的变化是最允许的合理倍数变化规则。
Arbitrary cutoffs are ubiquitous in quantitative computational proteomics: maximum acceptable MS/MS PSM or peptide q–value, minimum ion intensity to calculate a fold change, the minimum number of peptides that must be available to trust the estimated protein fold change (or the minimum number of PSMs that must be available to trust the estimated peptide fold change), and the “significant” fold change cutoff. Here we introduce a novel experimental setup and nonparametric Bayesian algorithm for determining the statistical quality of a proposed differential set of proteins or peptides. By comparing putatively non-changing case-control evidence to an empirical null distribution derived from a control-control experiment, we successfully avoid some of these common parameters. We then apply our method to evaluating different fold change rules and find that, for our data, a 1.2-fold change is the most permissive of the plausible fold change rules.
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影响因子：
64.5
作者：
Bassermann, Florian;Frescas, David;Guardavaccaro, Daniele;Busino, Luca;Peschiaroli, Angelo;Pagano, Michele
通讯作者：
Pagano, Michele
影响因子：
4.4
作者：
Granholm, Viktor;Noble, William Stafford;Kall, Lukas
通讯作者：
Kall, Lukas
影响因子：
4.3
作者：
Feine, Oren;Zur, Amit;Brandeis, Michael
通讯作者：
Brandeis, Michael
影响因子：
64.8
作者：
Bashir, T;Dorrello, NV;Pagano, M
通讯作者：
Pagano, M
影响因子：
4.4
作者：
Corzett, Todd H.;Fodor, Imola K.;McCutchen-Maloney, Sandra L.
通讯作者：
McCutchen-Maloney, Sandra L.