A novel occluded RNA recognition motif in Prp24 unwinds the U6 RNA internal stem loop.
A novel occluded RNA recognition motif in Prp24 unwinds the U6 RNA internal stem loop.
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DOI：
10.1093/nar/gkr455
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发表时间：
2011-09-01
影响因子：
14.9
通讯作者：
Butcher SE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Martin-Tumasz S;Richie AC;Clos LJ 2nd;Brow DA;Butcher SE
Prp 24是一种重要的剪接因子，含有四个RNA识别基序（RRM）结构域，在剪接体组装过程中负责U6和U4 RNA的退火。在这里，我们报告的C-末端RRM 4的结构和表征。该结构域采用新的非典型RRM折叠，具有两个额外的侧翼α-螺旋，其封闭其β-折叠面，形成封闭的RRM（oRRM）结构域。两侧的螺旋形成一个大的正电性表面。oRRM 4结合并解开U6内部茎环（U6 ISL），这是在U4/U6组装期间必须解开的稳定螺旋。NMR数据表明，该过程从螺旋的末端碱基对开始，并朝着环进行。我们提出了Prp 24的退火活性的机制和结构模型，其中oRRM 4在U4/U6组装过程中起到使U6 ISL不稳定的作用。
The essential splicing factor Prp24 contains four RNA Recognition Motif (RRM) domains, and functions to anneal U6 and U4 RNAs during spliceosome assembly. Here, we report the structure and characterization of the C-terminal RRM4. This domain adopts a novel non-canonical RRM fold with two additional flanking α-helices that occlude its β-sheet face, forming an occluded RRM (oRRM) domain. The flanking helices form a large electropositive surface. oRRM4 binds to and unwinds the U6 internal stem loop (U6 ISL), a stable helix that must be unwound during U4/U6 assembly. NMR data indicate that the process starts with the terminal base pairs of the helix and proceeds toward the loop. We propose a mechanistic and structural model of Prp24′s annealing activity in which oRRM4 functions to destabilize the U6 ISL during U4/U6 assembly.
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