Single-molecule analysis of a molecular disassemblase reveals the mechanism of Hsc70-driven clathrin uncoating.
Single-molecule analysis of a molecular disassemblase reveals the mechanism of Hsc70-driven clathrin uncoating.
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DOI：
10.1038/nsmb.1985
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发表时间：
2011-03
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
热休克同源蛋白70（Hsc70）支持蛋白质复合物的重塑-例如，内吞包被囊泡上网格蛋白包被的解体。为了了解一个简单的ATP驱动的分子钳如何催化大规模的分解反应，我们使用单粒子荧光成像来跟踪Hsc70及其网格蛋白底物的真实的时间动态。Hsc70积累到临界水平，通过动力学建模确定为每两个功能性附着位点有一个Hsc70;快速，全部或无脱包被，然后包被。我们建议，HSC 70陷阱构象扭曲，看到以前通过电子低温显微镜，在附近的每个被占领的网站和当地应变的积累不稳定的网格蛋白晶格。捕获构象波动可能是分子伴侣驱动的蛋白质复合物解体的一般机制。
Heat shock cognate protein 70 (Hsc70) supports remodeling of protein complexes -- for example, disassembly of clathrin coats on endocytic coated vesicles. To understand how a simple ATP driven molecular clamp catalyzes a large-scale disassembly reaction, we have used single-particle fluorescence imaging to track the dynamics of Hsc70 and its clathrin substrate in real time. Hsc70 accumulates to a critical level, determined by kinetic modeling to be one Hsc70 for every two functional attachment sites; rapid, all-or-none uncoating then ensues. We propose that Hsc70 traps conformational distortions, seen previously by electron cryomicroscopy, in the vicinity of each occupied site and that accumulation of local strains destabilises the clathrin lattice. Capture of conformational fluctuations may be a general mechanism for chaperone-driven disassembly of protein complexes.
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DOI：
10.1083/jcb.139.5.1089
发表时间：
1997-12-01
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Terada K;Kanazawa M;Bukau B;Mori M
通讯作者：
Mori M
影响因子：
2.9
作者：
Barouch, W;Prasad, K;Eisenberg, E
通讯作者：
Eisenberg, E
影响因子：
3.4
作者：
Aitken, Colin Echeverria;Marshall, R. Andrew;Puglisi, Joseph D.
通讯作者：
Puglisi, Joseph D.
影响因子：
64.8
作者：
Fotin, A;Cheng, YF;Kirchhausen, T
通讯作者：
Kirchhausen, T
影响因子：
64.8
作者：
Kerssemakers, Jacob W. J.;Munteanu, E. Laura;Dogterom, Marileen
通讯作者：
Dogterom, Marileen