The structure of neutral protease from Bacillus cereus at 0.2-nm resolution.
The structure of neutral protease from Bacillus cereus at 0.2-nm resolution.
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蜡状芽孢杆菌中性蛋白酶的结构，分辨率为 0.2 nm。
DOI：
--
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发表时间：
1992
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
J. Jansonius
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wilhelm Stark;R. Pauptit;Keith S. Wilson;J. Jansonius
从蜡状芽孢杆菌的中性蛋白酶的晶体结构已被细化到17.5%的R因子在0.2 nm的分辨率。该酶是一种胞外金属内肽酶，由两个结构域组成，并结合一个锌离子和四个钙离子。其结构与嗜热菌蛋白酶的结构非常相似，该酶与嗜热菌蛋白酶共享73%的氨基酸序列同一性。两个结构域之间的活性位点裂缝在中性蛋白酶中比在嗜热菌蛋白酶中更宽。这表明在两个结构域之间存在柔性铰链区，这可能有助于酶的作用。高分辨率分析允许详细检查中性蛋白酶和嗜热菌蛋白酶之间的热稳定性差异的可能原因。
The crystal structure of the neutral protease from Bacillus cereus has been refined to an R factor of 17.5% at 0.2-nm resolution. The enzyme, an extracellular metalloendopeptidase, consists of two domains and binds one zinc and four calcium ions. The structure is very similar to that of thermolysin, with which the enzyme shares 73% amino-acid sequence identity. The active-site cleft between the two domains is wider in neutral protease than in thermolysin. This suggests the presence of a flexible hinge region between the two domains, which may assist enzyme action. The high-resolution analysis allows detailed examination of possible causes for the difference in thermostability between neutral protease and thermolysin.
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影响因子：
2.9
作者：
HANGAUER, DG;MONZINGO, AF;MATTHEWS, BW
通讯作者：
MATTHEWS, BW
影响因子：
2.9
作者：
HOLDEN, HM;TRONRUD, DE;MATTHEWS, BW
通讯作者：
MATTHEWS, BW
DOI：
10.2210/pdb1ezm/pdb
发表时间：
1993-10
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
M. M. Thayer-M.;K. Flaherty;D. Mckay
通讯作者：
M. M. Thayer-M.;K. Flaherty;D. Mckay
影响因子：
2.9
作者：
M. Pozsgay;C. Michaud;M. Liebman;M. Orłowski
通讯作者：
M. Pozsgay;C. Michaud;M. Liebman;M. Orłowski
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影响因子：
2.9
作者：
Vijayaraghavan,J;Kim,YA;Jackson,D;Orlowski,M;Hersh,LB
通讯作者：
Hersh,LB