Cation-stimulated ATPase activity in purified plasma membranes from tobacco hornworm midgut.
Cation-stimulated ATPase activity in purified plasma membranes from tobacco hornworm midgut.
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烟草天蛾中肠纯化质膜中阳离子刺激的 ATP 酶活性。
DOI：
10.1016/0005-2736(86)90356-1
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发表时间：
1986
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Harvey,WR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wieczorek,H;Wolfersberger,MG;Cioffi,M;Harvey,WR
纯化的中肠杯状细胞顶端膜具有ATP酶活性。20-比100 000 × g中肠匀浆中的高10倍。在20-50 mM KCl存在下，该质膜段中已经相当大的ATP酶活性加倍。在ATP浓度范围为0.1至3.0 mM时，20 mM KCl的存在导致酶对ATP的亲和力增加10倍。ATP酶活性在pH约为1.5时最大。8.除了ATP外，GTP也是底物，而CTP、ADP、AMP和对硝基苯磷酸盐则不是。Mg 2+或Mn 2+是活性所必需的，并且不能被Ca 2+或Zn 2+取代。杯状细胞顶端膜的ATP酶活性既不被典型的（Na++ K+）-ATP酶抑制剂哇巴因和原钒酸盐抑制，也不被典型的线粒体F1 F0-ATP酶抑制剂叠氮化物和寡霉素抑制。1.5 μ MDCCD对ATP酶活性无明显影响，而150 μ MDCCD则完全抑制ATP酶活性。杯状细胞顶端膜ATP酶活性不仅受K+的刺激，而且受Rb+、Li+、Na+和Mg ~（2+）的刺激，激活程度依次降低。Cl−被Br−、F−和HCO 3 −取代的影响小于阳离子的变化。然而，用NO3-取代Cl-会强烈抑制这种ATP酶活性。上述ATP酶活性是含有杯状细胞顶膜的碱金属离子泵的特征，并且在其他纯化的中肠上皮细胞质膜片段中没有增强到类似的程度。它的本地化，其广泛的阳离子特异性和其对哇巴因的不敏感性，所有模拟的鳞翅目中肠的活性离子运输的特性，并建议这种ATP酶作为鳞翅目产电碱金属离子泵的可能的关键组成部分。
Purified goblet cell apical membranes fromManduca sextalarval midgut exhibit a specific ATPase activity approx. 20-fold higher than that in the 100 000 ×gpellet of a midgut homogenate. The already substantial ATPase activity in this plasma membrane segment is doubled in the presence of 20–50 mM KCl. At ATP concentrations ranging from 0.1 to 3.0 mM, the presence of 20 mM KCl leads to a 10-fold increase in the enzyme's affinity for ATP. ATPase activity is greatest at a pH of approx. 8. In addition to ATP, GTP serves as a substrate, but CTP, ADP, AMP andp-nitrophenyl phosphate do not. Either Mg2+or Mn2+is required for activity and cannot be replaced by Ca2+or Zn2+. The ATPase activity of goblet cell apical membranes is inhibited by neither the typical (Na++ K+)-ATPase inhibitors, ouabain and orthovanadate, nor by the typical mitochondrial F1F0-ATPase inhibitors, azide and oligomycin. Although 1.5 μM DCCD is ineffective, 150 μM DCCD leads to total inhibition of ATPase activity. The ATPase activity of goblet cell apical membranes is stimulated not only by K+, but also, in order of decreasing effectiveness, by Rb+, Li+, Na+and even Mg2+. Replacement of Cl−by Br−, F−and HCO3−has less influence than variation of the cations. However, replacement of Cl−by NO3−inhibits strongly this ATPase activity. The ATPase activity described above is characteristic of the alkali metal ion pump containing apical membranes of goblet cells and is not enhanced to a similar degree in other purified midgut epithelial cell plasma membrane segments. Its localization, its broad cation specificity and its insensitivity to ouabain all mimic properties of active ion transport by the lepidopteran midgut and suggest this ATPase as a possible key component of the lepidopteran electrogenic alkali metal ion pump.
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