Lipid environments in the yolk lipoprotein system. A spin-labeling study of the lipovitellin/phosvitin complex from Xenopus laevis.
Lipid environments in the yolk lipoprotein system. A spin-labeling study of the lipovitellin/phosvitin complex from Xenopus laevis.
复制标题
卵黄脂蛋白系统中的脂质环境。
DOI：
10.1021/bi00539a025
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发表时间：
1982
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Seelig,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Birrell,GB;Anderson,PB;Jost,PC;Griffith,OH;Banaszak,LJ;Seelig,J
G.布鲁斯比雷尔，菲利普B。安德森，帕特里夏C。Jost，* O. Hayes Griffith、伦纳德J. Banaszak和Joachim Seelig摘要：通过将一系列脂质自旋标记物引入到复合物中，并观察电子自旋共振光谱（作为标记物沿着脂质链的位置、温度、pH值和脂质极性头部基团上的电荷的函数），研究了非洲爪蟾卵黄脂蛋白复合物中的脂质/蛋白质和脂质/脂质相互作用。光谱分析表明，除了预期的组件所产生的fromlipid与蛋白质，第二个组件与增加的节段的灵活性和更大的温度依赖性的特点，脂质/脂质相互作用的观察。这些自旋标记数据和支持性组成数据表明，大部分脂质被组织成富含脂质的区域或池，这与来自电子显微镜和衍射数据的早期模型以及在前一篇论文中报道的伴随31 P和2 H核磁共振数据一致[Banaszak，L. J.，& Seelig，J.（1982）生物化学（在此问题上的前一篇论文）]。在相同温度下，与分离脂质的囊泡相比，双层样组分表现出更大的运动限制，这对于相对较小的脂质池是可以预期的。磷脂在两个运动上明显不同的环境之间交换。平衡结合经历了这两种环境之间的转变，作为pH值和磷脂极性头部基团上的电荷的函数。这种平均结合亲和力的变化与膜蛋白报道的方向相反，并暗示蛋白质上的带负电荷的基团排斥带负电荷的磷脂。碱性磷酸酶处理大大降低了这种效果，这表明一些脂质结合位点非常接近蛋白质上的磷酸化残基。
G. Bruce Birrell, Philip B. Anderson, Patricia C. Jost,* O. Hayes Griffith, Leonard J. Banaszak, and Joachim Seelig abstract: Lipid/protein and lipid/lipid interactions in the yolk lipoprotein complex from Xenopus laevis were examined by introducing a series of lipid spin-labels into the complex and observing the electron spin resonance spectra as a function of the position of the label along the lipid chains, temperature, pH, and charge on the lipid polar head group. Analyses of the spectra show that, in addition to the expected component arising fromlipid associated with protein, a second component with increased segmental flexibility and the greater temperature dependence characteristic of lipid/lipid interactions is observed. These spin-labeling data and supporting composi-tional data indicate that much of the lipid is organized into a lipid-rich region or pool, consistent with the earlier model derived from electron microscopy and diffraction data and with companion 31P and 2H nuclear magnetic resonance data re-ported in the preceding paper [Banaszak, L. J., & Seelig, J.(1982) Biochemistry (preceding paper in this issue)]. The bilayer-like component exhibits a greater restriction of motion compared to vesicles of the isolated lipids at the same tem-perature, as would be expected for a relatively small lipid pool. Phospholipids exchange between the two motionally distin-guishable environments. The equilibrium binding undergoes a shift between these two environments as a function both of pH and of the charge on the phospholipid polar head group. This shift in average binding affinity is opposite in direction to that reported for membrane proteins and implicates nega-tively charged groups on the protein that repel negatively charged phospholipids. This effect is greatly reduced by alkaline phosphatase treatment, suggesting that some of the lipid binding sites are in close proximity to phosphorylated residues on the protein.
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