Identification of the titrating group in the heme cavity of myoglobin. Evidence for the heme-protein pi-pi interaction.
Identification of the titrating group in the heme cavity of myoglobin. Evidence for the heme-protein pi-pi interaction.
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肌红蛋白血红素腔中滴定基团的识别。
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1984.tb07892.x
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发表时间：
1984
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
LaMar,GN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Krishnamoorthi,R;LaMar,GN
天然和重构肌红蛋白的甲氰基和脱氧形式的质子NMR化学位移的pH依赖性反映了由pK5.1-5.6的单个质子调节的血红素口袋中的结构转变。抹香鲸和大象肌红蛋白的pH依赖性与前一种用酯化氯化血红素重建的蛋白质的pH依赖性的比较消除了远端组氨酸以及作为滴定残留物的血红素丙酸盐。用在2，4-位修饰的氯化血红素重建抹香鲸甲氰肌红蛋白，导致结构转变的pK发生系统性变化，从而表明滴定基团和血红素π系统之间存在偶联。结果与组氨酸FG 3（His-FG 3）作为滴定基团一致，并提出其咪唑与血红素之间存在供体-受体π-π相互作用。
The pH dependence of the proton NMR chemical shifts of met‐cyano and deoxy forms of native and reconstituted myoglobins reflects a structural transition in the heme pocket modulated by a single proton with pK5.1–5.6. Comparison of this pH dependence of sperm whale and elephant myoglobin and that of the former protein reconstituted with esterified hemin eliminates both the distal histidine as well as the heme propionates as the titrating residue. Reconstitution of sperm whale met‐cyano myoglobin with hemin modified at the 2,4‐positions leads to a systematic variation in the pKfor the structural transition, thus indicating the presence of a coupling between the titrating group and the heme π system. The results are consistent with histidine FG3 (His‐FG3) being the titrating group, and a donor‐acceptor π‐π interaction between its imidazole and the heme is proposed.
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J. York