Probing allostery through DNA.
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通过 DNA 探索变构
DOI：
10.1126/science.1229223
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发表时间：
2013-02-15
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Xie XS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kim S;Broströmer E;Xing D;Jin J;Chong S;Ge H;Wang S;Gu C;Yang L;Gao YQ;Su XD;Sun Y;Xie XS
变构现象在蛋白质中已有充分记载，但在DNA - 蛋白质相互作用中却较少被认知。在此，我们报告称，一种蛋白质在DNA上的特异性结合会因附近结合的另一种蛋白质而显著稳定或不稳定。三元复合物的自由能会随着两种蛋白质之间距离的变化而振荡，其周期约为10个碱基对，这正是B型DNA的螺旋螺距，衰减长度约为15个碱基对。靠近DNA发夹结构的一种蛋白质的结合亲和力同样取决于它们之间的距离，结合分子动力学模拟结果表明，双螺旋结构的变形是DNA变构的根源。这种现象对活细菌基因表达的影响以及对核小体附近转录因子亲和力的影响，说明了其生理相关性。
Allostery is well documented for proteins but less recognized for DNA-protein interactions. Here we report that specific binding of a protein on DNA is substantially stabilized or destabilized by another protein bound nearby. The ternary complex's free energy oscillates as a function of the separation between the two proteins with a periodicity of ~10 base pairs, the helical pitch of B-form DNA, and a decay length of ~15 base pairs. The binding affinity of a protein near a DNA hairpin is similarly dependent on their separation, which—together with molecular dynamics simulations—suggests that deformation of the double-helical structure is the origin of DNA allostery. The physiological relevance of this phenomenon is illustrated by its effect on gene expression in live bacteria and on a transcription factor's affinity near nucleosomes.
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