Ultrafast relaxation in picosecond photolysis of nitrosylhemoglobin.
Ultrafast relaxation in picosecond photolysis of nitrosylhemoglobin.
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亚硝酰血红蛋白皮秒光解的超快弛豫。
DOI：
10.1016/0022-2836(83)90032-3
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发表时间：
1983
影响因子：
5.6
通讯作者：
Steele,AW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cornelius,PA;Hochstrasser,RM;Steele,AW
我们成功地观测到人亚硝基血红蛋白的皮秒瞬态差谱。样品（23 °C）用353 nm处的~8 ps、~ 10 μJ脉冲激发，该脉冲产生具有双分量衰减的瞬变：第一分量近似为指数衰减，τ = 17 ± 4 ps，而第二分量弱得多，近似为τ = 100 ps。在稍低的温度（4 °C）下，光谱和时间依赖性基本不变。与我们以前对碳氧血红蛋白和氧合血红蛋白的观察相反，我们发现亚硝基血红蛋白中没有长寿命的光产物。我们初步将17 ± 4ps的衰变归因于成对复合。这些结果，结合我们以前在HbO 2+和HbCO中的工作，表明5 ns > gt >5 ps的成对复合速率通过系列HbCO <HbO 2 < HbNO增加。我们注意到，微秒复合率HbCO <HbO 2> HbNO和动力学协同比HbCO > HbO 2> HbNO也有趋势。一个“关键onbarrier”模型，提供了一个一致的表示这些结果。我们认为，自旋轨道效应可能是一个主要的贡献，表现出不同的重组特性的三个配体。
We report the successful observation of a picosecond transient difference spectrum in human nitrosylhemoglobin. The sample (23 °C) is excited with an ~8 ps, ~ 10 μJ pulse at 353 nm that generates a prompt transient having a two-component decay: the first is approximately exponential with τ = 17 ± 4 ps, whereas the second is much weaker with an approximate τ = 100 ps. At slightly lower temperature (4 °C), the spectrum and time dependence are essentially unchanged. In contrast to our previous observations on carboxyhemoglobin and oxyhemoglobin, we find no longlived photoproduct in nitrosylhemoglobin. We tentatively attribute the 17 ± 4 ps decay to geminate recombination. These results, in conjunction with our previous work in HbO2†and HbCO, show that the rate of geminate recombination for 5 ns > gt >5 ps increases through the series HbCO < HbO2< HbNO. We note that trends are also seen for microsecond recombination rates HbCO < HbO2≈ HbNO and for the kinetic co-operativity ratio HbCO > HbO2> HbNO. A “critical onbarrier” model is presented that provides a consistent representation of these results. We suggest that spin-orbit effects could be a major contribution to the different recombination characteristics exhibited by the three ligands.
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