The heads of the measles virus attachment protein move to transmit the fusion-triggering signal.
The heads of the measles virus attachment protein move to transmit the fusion-triggering signal.
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DOI：
10.1038/nsmb.1967
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发表时间：
2011-02
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
麻疹病毒进入系统由附着蛋白（血凝素，H）和融合蛋白组成，基于多种天然和靶向受体发挥作用。然而，触发病毒包膜与质膜融合的机制尚不清楚。在这里，我们测试了一个模型，考虑到H-二聚体的两个头部，这是共价连接在其基础上，结合两个受体分子后，相对于彼此移动，以传输融合触发信号。事实上，通过额外的分子间二硫键稳定H-二聚体界面阻止了膜融合，这一作用可被还原剂逆转。此外，膜锚定的指定受体有效地触发融合，只要它在接近天然受体结合的位置和远离H-二聚体界面的位置与H-二聚体接合。我们讨论了受体如何可能迫使H头转换合作伙伴和传输的融合触发信号。
The measles virus entry system, constituted of attachment (hemagglutinin, H) and fusion proteins, operates based on a variety of natural and targeted receptors. However, the mechanism triggering fusion of the viral envelope with the plasma membrane is not understood. Here we tested a model considering that the two heads of an H-dimer, which are covalently linked at their base, after binding two receptor molecules, move relative to each other to transmit the fusion-triggering signal. Indeed, stabilizing the H-dimer interface by additional inter-molecular disulfide bonds prevented membrane fusion, an effect reversed by a reducing agent. Moreover, a membrane-anchored designated receptor efficiently triggered fusion, provided it engaged the H-dimer at locations proximal to where the natural receptors bind, and distal to the H-dimer interface. We discuss how receptors may force H-heads to switch partners and transmit the fusion-triggering signal.
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DOI：
10.1038/nrmicro1927
发表时间：
2008-07
期刊：
Nature reviews. Microbiology
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
5.4
作者：
CATTANEO, R;ROSE, JK
通讯作者：
ROSE, JK
影响因子：
5.4
作者：
Bowden, Thomas A.;Crispin, Max;Stuart, David I.
通讯作者：
Stuart, David I.
影响因子：
5.4
作者：
Cathomen, T;Naim, HY;Cattaneo, R
通讯作者：
Cattaneo, R
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--