A multifunctional calmodulin-stimulated phosphatase.
A multifunctional calmodulin-stimulated phosphatase.
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多功能钙调蛋白刺激的磷酸酶。
DOI：
10.1016/0003-9861(85)90279-6
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发表时间：
1985
影响因子：
3.9
通讯作者：
J. H. Wang
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Pallen;J. H. Wang
本文综述了钙调磷酸酶的结构功能、底物特异性、定位和调控特性。钙调磷酸酶由两个不同的亚基组成，其中一个亚基负责催化活性和钙调蛋白结合，而另一个亚基包含四个高亲和力的ca2 +结合位点。该酶具有钙调素刺激和金属离子依赖的磷酸酶活性，可作用于几种非蛋白和含磷丝氨酸、磷苏氨酸和含磷酪氨酸的蛋白质底物。这些最新结果表明，该蛋白可能在ca2 + CaM第二信使系统与其他第二信使系统的相互作用中发挥多功能作用。
This review summarizes current knowledge concerning structure-function, substrate specificity, localization, and regulatory properties of calcineurin. Calcineurin is composed of two nonidentical subunits, one of which is responsible for catalytic activity and calmodulin binding while the other subunit contains four high-affinity Ca 2+-binding sites. The enzyme possesses calmodulin-stimulated and metal ion-dependent phosphatase activity toward several nonprotein and phosphoseryl-, phosphothreonyland phosphotyrosyl-containing protein substrates. These recent results suggest that the protein may play a multifunctional role in interactions between the Ca 2+ CaM second messenger system and other second messenger systems.
来自兔小脑的鸟苷 3:5-单磷酸依赖性蛋白激酶的特异性底物。
DOI：
--
发表时间：
1981
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Aswad,DW;Greengard,P
通讯作者：
Greengard,P