Intersubunit coordination in a homomeric ring ATPase.
Intersubunit coordination in a homomeric ring ATPase.
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DOI：
10.1038/nature07637
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发表时间：
2009-01-22
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
Bustamante, Carlos
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Moffitt, Jeffrey R.;Chemla, Yann R.;Aathavan, K.;Grimes, Shelley;Jardine, Paul J.;Anderson, Dwight L.;Bustamante, Carlos
同源环ATP酶在细胞中执行许多重要和不同的任务，从染色体分离到蛋白质降解。在这里，我们报告了第一次直接观察到的亚基间的协调和这样一个环ATP酶，在噬菌体φ29的dsDNA包装马达的步长。使用高分辨率的光镊，我们发现，包装发生在10 bp的增量。先前停留时间的统计分析揭示了在每次停留期间多个ATP结合，并且施加高力揭示了这些10-bp增量由四个2.5-bp步骤组成。这些结果表明，水解循环的各个亚基是高度协调的通过一种新的环ATP酶的机制。此外，一个步长是一个非整数的碱基对需要新的模型的电机DNA相互作用。
Homomeric ring-ATPases perform many vital and varied tasks in the cell, ranging from chromosome segregation to protein degradation. Here we report the first direct observation of the inter-subunit coordination and the step size of such a ring-ATPase, the dsDNA packaging motor in the bacteriophage φ29. Using high-resolution optical tweezers, we find that packaging occurs in increments of 10 bp. Statistical analysis of the preceding dwell times reveals that multiple ATPs bind during each dwell, and application of high force reveals that these 10-bp increments are composed of four 2.5-bp steps. These results indicate that the hydrolysis cycles of the individual subunits are highly coordinated via a mechanism novel for ring-ATPases. In addition, a step size that is a non-integer number of base pairs demands new models for motor-DNA interactions.
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作者：
Hugel, Thorsten;Michaelis, Jens;Bustamante, Carlos
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