Structure and zymogen activation of caspases
Structure and zymogen activation of caspases
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DOI：
10.1016/s0301-4622(02)00151-5
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发表时间：
2002-12-10
影响因子：
3.8
通讯作者：
Grütter, MG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Donepudi, M;Grütter, MG
细胞凋亡主要由活性半胱天冬酶执行，这些半胱天冬酶源自无活性的酶原。 Caspase-1、-3、-7、-8 和 -9 的结构和生化研究极大地增强了我们对这些酶活性形式的结构、功能和特异性的理解。直到最近，procaspase-7 的结构以及 procaspase-9 和 -8 的生化研究才为人们深入了解 procaspase 激活过程提供了线索。与许多其他蛋白酶一样，酶原激活机制需要有限的蛋白水解作用。此外，引发剂 caspase-8、-9 和 -10 已被证明可以通过寡聚作用进行自我激活。这些研究提供了半胱天冬酶激活、底物/抑制剂结合的结构机制，并有助于理解半胱天冬酶在细胞凋亡过程中的生物学作用。 (C) 2002 Elsevier Science B.V 保留所有权利。
Apoptosis is primarily executed by active caspases, which are derived from the inactive zymogens. Structural and biochemical studies of caspases-1, -3, -7, -8 and -9 have greatly enhanced our understanding of the structure, function, and specificity of the active form of these enzymes. Only recently, the structures of procaspase-7 and biochemical studies of procaspase-9 and -8 have provided insight into the process of procaspase activation. The mechanism of zymogen activation requires limited proteolysis as for many other proteases. In addition, self-activation through oligomerization has been demonstrated for the initiator caspases-8, -9 and -10. These studies provide a structural mechanism for caspase activation, substrate/inhibitor binding, and contribute to the understanding of the biological role of caspases in the processes of apoptosis. (C) 2002 Elsevier Science B.V All rights reserved.