The crystal structure of the signal recognition particle in complex with its receptor.
The crystal structure of the signal recognition particle in complex with its receptor.
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DOI：
10.1126/science.1196473
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发表时间：
2011-02-18
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ban N
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ataide SF;Schmitz N;Shen K;Ke A;Shan SO;Doudna JA;Ban N
膜和分泌蛋白的共翻译靶向由普遍保守的信号识别颗粒（SRP）介导。SRP与其受体（SR）一起介导携带信号序列的翻译核糖体向靶膜上的translocons的GTP依赖性递送。在这里，我们提出的晶体结构的SRP：SR复合物在3.9 μ m分辨率和生化数据显示，激活的SRP：SR GTP酶复合物结合的SRP发夹RNA的远端，GTP水解刺激。结合以前的研究结果，这些结果表明，SRP：SR GTdR复合物最初组装在SRP RNA的四环末端，然后重新定位到RNA的另一端。这种重排提供了一种将GTP水解与货物向易位子的移交偶联的机制。
Co-translational targeting of membrane and secretory proteins is mediated by the universally conserved Signal Recognition Particle (SRP). Together with its receptor (SR), SRP mediates the GTP-dependent delivery of translating ribosomes bearing signal sequences to translocons on the target membrane. Here we present the crystal structure of the SRP:SR complex at 3.9 Å resolution and biochemical data revealing that the activated SRP:SR GTPase complex bind the distal end of the SRP hairpin RNA where GTP hydrolysis is stimulated. Combined with previous findings, these results suggest that the SRP:SR GTPase complex initially assembles at the tetraloop end of the SRP RNA and then relocalizes to the opposite end of the RNA. This rearrangement provides a mechanism for coupling GTP hydrolysis to the handover of cargo to the translocon.
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DOI：
10.1126/science.1165971
发表时间：
2009-01-02
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Bradshaw N;Neher SB;Booth DS;Walter P
通讯作者：
Walter P
影响因子：
2.9
作者：
Peluso, P;Shan, SO;Walter, P
通讯作者：
Walter, P
影响因子：
4.5
作者：
Jagath, JR;Matassova, NB;Wintermeyer, W
通讯作者：
Wintermeyer, W
影响因子：
5.6
作者：
Focia, Pamela J.;Gawronski-Salerno, Joseph;Freymann, Douglas M.
通讯作者：
Freymann, Douglas M.
DOI：
10.1073/pnas.2436132100
发表时间：
2003-12-09
影响因子：
11.1
作者：
Rosendal, KR;Wild, K;Sinning, L
通讯作者：
Sinning, L