Myosin 1b is an actin depolymerase
Myosin 1b is an actin depolymerase
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DOI：
10.1038/s41467-019-13160-y
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发表时间：
2019-11-15
影响因子：
16.6
通讯作者：
Coudrier, Evelyne
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Pernier, Julien;Kusters, Remy;Coudrier, Evelyne
肌动蛋白动力学的调节对于各种细胞过程是必不可少的。以前的证据表明，非常规肌球蛋白马达和肌动蛋白动力学的功能之间的相关性。在这里，我们调查的贡献肌球蛋白1b肌动蛋白动力学使用滑动运动试验。我们观察到，肌球蛋白1b固定或绑定到流体双层上的滑动增强了肌动蛋白在倒刺末端的解聚，而肌球蛋白II上的滑动虽然快了5倍，但没有影响。这项工作揭示了一个非传统的肌球蛋白马达作为另一种类型的解聚酶，并指出其奇异的相互作用与肌动蛋白倒刺结束。
The regulation of actin dynamics is essential for various cellular processes. Former evidence suggests a correlation between the function of non-conventional myosin motors and actin dynamics. Here we investigate the contribution of myosin 1b to actin dynamics using sliding motility assays. We observe that sliding on myosin 1b immobilized or bound to a fluid bilayer enhances actin depolymerization at the barbed end, while sliding on myosin II, although 5 times faster, has no effect. This work reveals a non-conventional myosin motor as another type of depolymerase and points to its singular interactions with the actin barbed end.