Site-specific substitutions of the Tyr-165 residue in the catalytic chain of aspartate transcarbamoylase promotes a T-state preference in the holoenzyme.
Site-specific substitutions of the Tyr-165 residue in the catalytic chain of aspartate transcarbamoylase promotes a T-state preference in the holoenzyme.
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天冬氨酸转氨甲酰酶催化链中 Tyr-165 残基的位点特异性取代促进了全酶中的 T 态偏好。
DOI：
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Wild,JR
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Wales,ME;Hoover,TA;Wild,JR
