Structure of an early native‐like intermediate of β2‐microglobulin amyloidogenesis
Structure of an early native‐like intermediate of β2‐microglobulin amyloidogenesis
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β2-微球蛋白淀粉样蛋白形成的早期类似天然中间体的结构
作者：
Saskia Vanderhaegen;M. Fislage;K. Domańska;W. Versées;E. Pardon;V. Bellotti;J. Steyaert
为了研究β2微球蛋白（β2m）淀粉样蛋白形成的早期中间体，我们通过X射线晶体学分析了含有淀粉样蛋白Pro32Gly突变的β2m的结构。在生理条件下，利用一种有效阻断纤维伸长的纳米体（Nb24）作为伴侣，使Pro32Gly β2m单体共结晶。P32G β2m与Nb24的复合物在该淀粉样变异构体的32位显示了一个反肽键，而Pro32在野生型单体中采用顺式构象，这表明Pro32的顺式到反式异构化在β2m淀粉样蛋白的早期形成中起着关键作用。
To investigate early intermediates of β2‐microglobulin (β2m) amyloidogenesis, we solved the structure of β2m containing the amyloidogenic Pro32Gly mutation by X‐ray crystallography. One nanobody (Nb24) that efficiently blocks fibril elongation was used as a chaperone to co‐crystallize the Pro32Gly β2m monomer under physiological conditions. The complex of P32G β2m with Nb24 reveals a trans peptide bond at position 32 of this amyloidogenic variant, whereas Pro32 adopts the cis conformation in the wild‐type monomer, indicating that the cis to trans isomerization at Pro32 plays a critical role in the early onset of β2m amyloid formation.
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DOI：
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发表时间：
2005
期刊：
--
影响因子：
--
作者：
J. Painter;E. Merritt
通讯作者：
J. Painter;E. Merritt
一致。
DOI：
10.1097/iae.0000000000001602
发表时间：
2017
期刊：
Retina (Philadelphia, Pa.)
影响因子：
--
作者：
Todorich,Bozho;Thanos,Aristomenis;Yonekawa,Yoshihiro;Thomas,BenjaminJ;Faia,LisaJ;Chang,Emmanuel;Shulman,Julia;Olsen,KarlR;Blair,MichaelP;Shapiro,MichaelP;Ferrone,Philip;Vajzovic,Lejla;Toth,CynthiaA;Lee,ThomasC;Robinson,
通讯作者：
Robinson,
影响因子：
6.8
作者：
Steyaert J;Kobilka BK
通讯作者：
Kobilka BK
影响因子：
2.9
作者：
Blaho, Dorottya V.;Miranker, Andrew D.
通讯作者：
Miranker, Andrew D.