Alpha-helix formation in a photoswitchable peptide tracked from picoseconds to microseconds by time-resolved IR spectroscopy.
Alpha-helix formation in a photoswitchable peptide tracked from picoseconds to microseconds by time-resolved IR spectroscopy.
复制标题
通过时间分辨红外光谱从皮秒到微秒追踪光可切换肽中的α螺旋形成。
DOI：
--
复制
发表时间：
2005
影响因子：
11.1
通讯作者：
P. Hamm
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Bredenbeck;J. Helbing;J. Kumita;G. Woolley;P. Hamm
利用时间分辨红外光谱技术监测了具有构象光开关的16个残基的光触发α-螺旋的形成。一种具有2ps时间分辨率和高达30微秒的扫描范围的实验方法被用来覆盖多肽动力学的所有时间尺度。实验在281-322K之间的不同温度下进行。我们在322K观察到了酰胺I‘带的单指数动力学，其时间尺度与最近的温度跳跃折叠实验相当。当温度降低时，动力学变得缓慢且非指数型。这一过渡被强烈激活。光谱分散的红外光谱测量通过解析酰胺I‘带、同位素标记的氨基酸残基和侧链，在一次实验中同时提供多个光谱探针。我们在不同的光谱位置发现了不同的驰豫动力学。
Photo-triggered alpha-helix formation of a 16-residue peptide featuring a built-in conformational photoswitch is monitored by time-resolved IR spectroscopy. An experimental approach with 2-ps time resolution and a scanning range up to 30 micros is used to cover all time scales of the peptide dynamics. Experiments are carried out at different temperatures between 281 and 322 K. We observe single-exponential kinetics of the amide I' band at 322 K on a time scale comparable to a recent temperature-jump folding experiment. When lowering the temperature, the kinetics become slower and nonexponential. The transition is strongly activated. Spectrally dispersed IR measurements provide multiple spectroscopic probes simultaneously in one experiment by resolving the amide I' band, isotope-labeled amino acid residues, and side chains. We find differing relaxation dynamics at different spectral positions.
登录
查看更多内容
影响因子：
3
作者：
G. Martinez;G. Millhauser
通讯作者：
G. Martinez;G. Millhauser
影响因子：
2.9
作者：
Williams, S;Causgrove, TP;Dyer, RB
通讯作者：
Dyer, RB
影响因子：
--
作者：
Zhengshuang Shi;R. Woody;N. Kallenbach
通讯作者：
Zhengshuang Shi;R. Woody;N. Kallenbach
DOI：
10.1073/pnas.86.14.5286
发表时间：
1989-07-01
影响因子：
11.1
作者：
MARQUSEE, S;ROBBINS, VH;BALDWIN, RL
通讯作者：
BALDWIN, RL
DOI：
10.1073/pnas.96.11.6031
发表时间：
1999-05-25
影响因子：
11.1
作者：
Sabelko, J;Ervin, J;Gruebele, M
通讯作者：
Gruebele, M