Crystal structure of human collagen XVIII trimerization domain: A novel collagen trimerization Fold.
Crystal structure of human collagen XVIII trimerization domain: A novel collagen trimerization Fold.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2009.07.057
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发表时间：
2009-09-25
影响因子：
5.6
通讯作者：
Bächinger HP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Boudko SP;Sasaki T;Engel J;Lerch TF;Nix J;Chapman MS;Bächinger HP
胶原蛋白具有独特的三重螺旋结构，具有重复序列-G-X-Y-，其中脯氨酸和羟脯氨酸分别是X和Y位置的主要成分。胶原蛋白三螺旋的折叠需要三聚化结构域。一旦三聚化，胶原蛋白链正确对齐，三螺旋的折叠以拉链样的方式进行。在这里，我们报告的分离，表征和晶体结构的三聚结构域的人XVIII型胶原蛋白，一个成员的多路复用蛋白家族。该结构域不同于其他胶原中所有其他已知的三聚化结构域，并且在皮摩尔浓度下表现出高的三聚化潜力。对于以非常低的水平存在的多路蛋白，需要强的链缔合和高特异性的结合。
Collagens contain a unique triple helical structure with a repeating sequence -G-X-Y-, where proline and hydroxyproline are major constituents in X and Y positions, respectively. Folding of the collagen triple helix requires trimerization domains. Once trimerized, collagen chains are correctly aligned and the folding of the triple helix proceeds in a zipper-like fashion. Here we report the isolation, characterization and crystal structure of the trimerization domain of human type XVIII collagen, a member of the multiplexin family. This domain differs from all other known trimerization domains in other collagens and exhibits a high trimerization potential at picomolar concentrations. Strong chain association and high specificity of binding are needed for multiplexins, which are present at very low levels.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
DOI：
10.1073/pnas.0505141102
发表时间：
2005-09-27
影响因子：
11.1
作者：
Bachmann, A;Kiefhaber, T;Bächinger, HP
通讯作者：
Bächinger, HP
影响因子：
5.6
作者：
Frank, S;Kammerer, RA;Engel, J
通讯作者：
Engel, J
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL
影响因子：
5.6
作者：
DION, AS;MYERS, JC
通讯作者：
MYERS, JC