Mapping the O-glycoproteome using site-specific extraction of O-linked glycopeptides (EXoO).
Mapping the O-glycoproteome using site-specific extraction of O-linked glycopeptides (EXoO).
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DOI：
10.15252/msb.20188486
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发表时间：
2018-11-20
影响因子：
9.9
通讯作者：
Zhang H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yang W;Ao M;Hu Y;Li QK;Zhang H
蛋白质糖基化是最丰富的翻译后修饰之一。然而，由于缺乏合适的方法，对 O 连接糖基化（蛋白质糖基化的一种主要类型）的详细分析受到了严重阻碍。在此，引入了一种化学酶方法用于 O 连接糖肽 (EXoO) 的位点特异性提取，该方法能够绘制人体肾组织、T 细胞和血清中 1,000 多种蛋白质上的 3,000 多个 O 连接糖基化位点并定义其聚糖。 O 连接糖基化位点的大规模定位证明 EXoO 是定义不同类型样品中位点特异性 O 连接糖蛋白质组的有效方法。对所识别位点的详细结构分析揭示了面向细胞外空间、细胞表面、高尔基体腔和内质网（ER）的保守基序和拓扑方向。 EXoO 还能够揭示肿瘤和正常肾组织的 O 连接糖蛋白组的显着差异，表明其在临床诊断和治疗中具有更广泛的用途。
Protein glycosylation is one of the most abundant post‐translational modifications. However, detailed analysis of O‐linked glycosylation, a major type of protein glycosylation, has been severely impeded by the scarcity of suitable methodologies. Here, a chemoenzymatic method is introduced for the site‐specific extraction of O‐linked glycopeptides (EXoO), which enabled the mapping of over 3,000 O‐linked glycosylation sites and definition of their glycans on over 1,000 proteins in human kidney tissues, T cells, and serum. This large‐scale localization of O‐linked glycosylation sites demonstrated that EXoO is an effective method for defining the site‐specific O‐linked glycoproteome in different types of sample. Detailed structural analysis of the sites identified revealed conserved motifs and topological orientations facing extracellular space, the cell surface, the lumen of the Golgi, and the endoplasmic reticulum (ER). EXoO was also able to reveal significant differences in the O‐linked glycoproteome of tumor and normal kidney tissues pointing to its broader use in clinical diagnostics and therapeutics.
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