CENP-A and CENP-B collaborate to create an open centromeric chromatin state.
CENP-A and CENP-B collaborate to create an open centromeric chromatin state.
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CENP-A和CENP-B合作创建开放的着丝粒染色质状态。
DOI：
10.1038/s41467-023-43739-5
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发表时间：
2023-12-12
影响因子：
16.6
通讯作者：
Fierz, Beat
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nagpal, Harsh;Ali-Ahmad, Ahmad;Hirano, Yasuhiro;Cai, Wei;Halic, Mario;Fukagawa, Tatsuo;Sekulic, Nikolina;Fierz, Beat
着丝粒是通过组蛋白H3变体CENP-A的存在来表观遗传学定义的。CENP-A核小体接触，组成型着丝粒相关网络（CCAN）和动粒组装，在细胞分裂期间将着丝粒连接到纺锤体微管。DNA结合着丝粒蛋白CENP-B参与维持着丝粒稳定性，并与CENP-A一起塑造着丝粒染色质状态。着丝粒染色质的纳米级组织还没有很好地理解。在这里，我们使用单分子荧光和冷冻电子显微镜（cryoEM）显示CENP-A掺入建立了一个动态和开放的染色质状态。CENP-A染色质的增加的动力学为CENP-B DNA访问创造了机会。反过来，结合的CENP-B进一步打开染色质纤维结构并诱导核小体DNA解缠绕。最后，CENP-A的去除增加了CENP-B在细胞中的迁移率。总之，我们的研究表明，这两个着丝粒特异性蛋白质合作重塑染色质结构，使着丝粒因子的结合和建立一个着丝粒染色质状态。着丝粒由组蛋白变体CENP-A定义。使用单分子荧光和cryoEM，这项研究表明，CENP-A和着丝粒蛋白CENP-B合作，创造动态和开放的染色质，帮助着丝粒因子结合。
Centromeres are epigenetically defined via the presence of the histone H3 variant CENP-A. Contacting CENP-A nucleosomes, the constitutive centromere associated network (CCAN) and the kinetochore assemble, connecting the centromere to spindle microtubules during cell division. The DNA-binding centromeric protein CENP-B is involved in maintaining centromere stability and, together with CENP-A, shapes the centromeric chromatin state. The nanoscale organization of centromeric chromatin is not well understood. Here, we use single-molecule fluorescence and cryoelectron microscopy (cryoEM) to show that CENP-A incorporation establishes a dynamic and open chromatin state. The increased dynamics of CENP-A chromatin create an opening for CENP-B DNA access. In turn, bound CENP-B further opens the chromatin fiber structure and induces nucleosomal DNA unwrapping. Finally, removal of CENP-A increases CENP-B mobility in cells. Together, our studies show that the two centromere-specific proteins collaborate to reshape chromatin structure, enabling the binding of centromeric factors and establishing a centromeric chromatin state. Centromeres are defined by the histone variant CENP-A. Using single-molecule fluorescence and cryoEM, this study shows that CENP-A and the centromeric protein CENP-B collaborate to create dynamic and open chromatin, aiding centromeric factor binding.
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