Backbone and side-chain chemical shift assignments of full-length, apo, human Pin1, a phosphoprotein regulator with interdomain allostery.
Backbone and side-chain chemical shift assignments of full-length, apo, human Pin1, a phosphoprotein regulator with interdomain allostery.
复制标题
DOI：
10.1007/s12104-018-9857-9
复制
发表时间：
2019-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Vogeli, Beat
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Born, Alexandra;Nichols, Parker J.;Henen, Morkos A.;Chi, Celestine N.;Strotz, Dean;Bayer, Peter;Tate, Shin-Ichi;Peng, Jeffrey W.;Vogeli, Beat
Pin1是一种人类多肽-脯氨酰顺式-反式异构酶，对调节与癌症和阿尔茨海默氏症等多种疾病有关的磷酸蛋白具有重要作用。进一步的生物物理研究将阐明Pin1的两个结构域系统在调节自身活性方面的重要性。在这里，我们报道了全长apo Pin1的近完整主链和侧链1H，13C和15N的核磁共振化学位移归属，目的是研究结构域间变构和动力学。
Pin1 is a human peptidyl-prolyl cis-trans isomerase important for the regulation of phosphoproteins that are implicated in many diseases including cancer and Alzheimer’s. Further biophysical study of Pin1 will elucidate the importance of the two-domain system to regulate its own activity. Here, we report near-complete backbone and side-chain 1H, 13C and 15N NMR chemical shift assignments of full-length, apo Pin1 for the purpose of studying interdomain allostery and dynamics.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.9
作者：
Kowalski, JA;Liu, K;Kelly, JW
通讯作者：
Kelly, JW
影响因子：
4.8
作者：
Jacobs, DM;Saxena, K;Fiebig, KM
通讯作者：
Fiebig, KM
影响因子：
6
作者：
Bao, L;Kimzey, A;Wang, DG
通讯作者：
Wang, DG
影响因子：
2.9
作者：
Vranken, WF;Boucher, W;Laue, ED
通讯作者：
Laue, ED
影响因子：
2.7
作者：
DELAGLIO, F;GRZESIEK, S;BAX, A
通讯作者：
BAX, A