CRYSTAL-STRUCTURE OF CHAPERONE PROTEIN PAPD REVEALS AN IMMUNOGLOBULIN FOLD
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DOI：
10.1038/342248a0
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发表时间：
1989-11-16
期刊：
影响因子：
64.8
通讯作者：
BRANDEN, CI
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
HOLMGREN, A;BRANDEN, CI
分子伴侣蛋白PapD在大肠杆菌中介导皮利的组装，其多肽链折叠成两个免疫球蛋白型结构域，这两个结构域在序列上与人淋巴细胞分化抗原Leu-1/CD 5同源。
The chaperone protein PapD mediates assembly of pili inEscherichia coli.Its polypeptide chain folds into two immunoglobulin-type domains that are homologous in sequence to the human lymphocyte differentiation antigen Leu-1/CD5.