Yeast Rtt109 promotes genome stability by acetylating histone H3 on lysine 56.
Yeast Rtt109 promotes genome stability by acetylating histone H3 on lysine 56.
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DOI：
10.1126/science.1135862
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发表时间：
2007-02-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Jackson SP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Driscoll R;Hudson A;Jackson SP
组蛋白八聚体的翻译后修饰在调节DNA损伤反应中发挥重要作用。在这里，我们揭示了酿酒酵母Rtt109p促进基因组稳定性和对DNA损伤剂的抗性，并且它通过与组蛋白伴侣Asf1p在功能上合作来维持正常的染色质结构。此外，我们表明，作为Asf1p，Rtt109p是所需的组蛋白H3乙酰化赖氨酸56（K56）在体内。此外，我们发现，Rtt109p直接催化这种修饰在体外的方式，是由Asf1p刺激。这些数据确立了Rtt109p作为一类新的组蛋白乙酰转移酶的成员，并表明其作用对于S期DNA损伤存在下的细胞存活至关重要。
Post-translational modificationsof the histone octamer play important roles in regulating responses to DNA damage. Here, we reveal that Saccharomyces cerevisiae Rtt109p promotes genome stability and resistance to DNA damaging agents, and that it does this by functionally cooperating with the histone chaperone Asf1p to maintain normal chromatin structure. Furthermore, we show that, as for Asf1p, Rtt109p is required for histone H3 acetylation on lysine 56 (K56) in vivo. Moreover, we reveal that Rtt109p directly catalyzes this modification in vitro in a manner that is stimulated by Asf1p. These data establish Rtt109p as a member of a new class of histone acetyl-transferases, and show that its actions are critical for cell survival in the presence of DNA damage during S-phase.
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DOI：
10.1073/pnas.0601676103
发表时间：
2006-05-02
影响因子：
11.1
作者：
Recht, J;Tsubota, T;Allis, CD
通讯作者：
Allis, CD
DOI：
10.1073/pnas.121006298
发表时间：
2001-07-17
影响因子：
11.1
作者：
Lisby, M;Rothstein, R;Mortensen, UH
通讯作者：
Mortensen, UH
影响因子：
4.8
作者：
Ozdemir, A;Spicuglia, S;Logie, C
通讯作者：
Logie, C
DOI：
10.1073/pnas.262669299
发表时间：
2002-12-24
影响因子：
11.1
作者：
Chang, M;Bellaoui, M;Brown, GW
通讯作者：
Brown, GW
影响因子：
5.3
作者：
Ramey, CJ;Howar, S;Tyler, JK
通讯作者：
Tyler, JK