Probing the Atomic Structure of Transient Protein Contacts by Paramagnetic Relaxation Enhancement Solution NMR.
Probing the Atomic Structure of Transient Protein Contacts by Paramagnetic Relaxation Enhancement Solution NMR.
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通过顺磁弛豫增强溶液 NMR 探测瞬时蛋白质接触的原子结构。
DOI：
10.1007/978-1-4939-7386-6_12
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发表时间：
2018
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Fawzi,NicolasL
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Venditti,Vincenzo;Fawzi,NicolasL
重要的生物过程，包括酶催化、信号传导和蛋白质折叠，通过低密度（<5%）状态进行，这些状态逃避了传统技术的结构表征。在这里，我们描述了这些稀疏的构象和瞬态蛋白质-蛋白质相互作用，使用顺磁弛豫增强溶液NMR可视化所需的步骤。我们描述了实验设计，样品制备，数据采集和处理，以及结构系综数据分析的基础知识。
Important biological processes, including enzyme catalysis, signaling, and protein folding, proceed through lowly populated (<5%) states that elude structural characterization by conventional techniques. Here, we describe the steps required for visualization of these sparsely populated conformations and transient protein-protein interactions using paramagnetic relaxation enhancement solution NMR. We describe experimental design, sample preparation, data acquisition and processing, and the basics of data analysis of structural ensembles.