Protein deacetylation by SIRT1: an emerging key post-translational modification in metabolic regulation.
Protein deacetylation by SIRT1: an emerging key post-translational modification in metabolic regulation.
复制标题
DOI：
10.1016/j.phrs.2009.12.006
复制
发表时间：
2010-07
影响因子：
9.3
通讯作者：
Auwerx, Johan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yu, Jiujiu;Auwerx, Johan
大多数蛋白质的生物学功能依赖于可逆的翻译后修饰，其中磷酸化是最突出的研究和公认的。最近，越来越多的证据表明，乙酰化-去乙酰化反应，当应用于关键介质时，也可以强烈影响靶蛋白的功能，从而产生广泛的生理影响。Sirtuin 1 （SIRT1）是一种烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）依赖蛋白去乙酰化酶，根据细胞能量和氧化还原状态，SIRT1可以使多种代谢分子去乙酰化，从而引起代谢稳态的显著变化。本文综述了sirt1介导的去乙酰化在代谢稳态控制中的新作用的证据。
The biological function of most proteins relies on reversible post-translational modifications, among which phosphorylation is most prominently studied and well recognized. Recently, a growing amount of evidence indicates that acetylation-deacetylation reactions, when applied to crucial mediators, can also robustly affect the function of target proteins and thereby have wide-ranging physiological impacts. Sirtuin 1 (SIRT1), which functions as a nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+)-dependent protein deacetylase, deacetylates a wide variety of metabolic molecules in response to the cellular energy and redox status and as such causes significant changes in metabolic homeostasis. This review surveys the evidence for the emerging role of SIRT1-mediated deacetylation in the control of metabolic homeostasis.
登录
查看更多内容
DOI：
10.1073/pnas.0808207105
发表时间：
2008-11-04
影响因子：
11.1
作者：
Coste, Agnes;Louet, Jean-Francois;Auwerx, Johan
通讯作者：
Auwerx, Johan
影响因子：
82.9
作者：
Arkan, MC;Hevener, AL;Karin, M
通讯作者：
Karin, M
影响因子：
56.9
作者：
Choudhary, Chunaram;Kumar, Chanchal;Mann, Matthias
通讯作者：
Mann, Matthias
影响因子：
13.1
作者：
Finley LW;Haigis MC
通讯作者：
Haigis MC
影响因子：
11.8
作者：
Fulco, Marcella;Cen, Yana;Sartorelli, Vittorio
通讯作者：
Sartorelli, Vittorio