Solution structure of the helicase-interaction domain of the primase DnaG: a model for helicase activation.
Solution structure of the helicase-interaction domain of the primase DnaG: a model for helicase activation.
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DOI：
10.1016/j.str.2005.01.022
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发表时间：
2005-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Waltho JP
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Syson K;Thirlway J;Hounslow AM;Soultanas P;Waltho JP
解旋酶-引物酶相互作用是 DNA 复制中的关键事件，由引物酶内推定的解旋酶相互作用结构域介导。 DnaG 解旋酶相互作用结构域的溶液结构表明，它由两个独立的子结构域组成：N 端六螺旋模块和 C 端二螺旋模块，其中包含先前确定在与解旋酶相互作用中重要的引物酶残基。我们表明，单独的双螺旋模块足以使引物酶和解旋酶之间牢固结合，但无法激活解旋酶；解旋酶激活需要两个子域。引物酶的六螺旋模块只有一个紧密的结构同源物，即相应解旋酶的N端结构域。这种令人惊讶的结构关系，加上两个分子表面特性的差异，表明解旋酶相互作用结构域如何扰乱解旋酶的结构并导致激活。
The helicase-primase interaction is a critical event in DNA replication and is mediated by a putative helicase-interaction domain within the primase. The solution structure of the helicase-interaction domain of DnaG reveals that it is made up of two independent subdomains: an N-terminal six-helix module and a C-terminal two-helix module that contains the residues of the primase previously identified as important in the interaction with the helicase. We show that the two-helix module alone is sufficient for strong binding between the primase and the helicase but fails to activate the helicase; both subdomains are required for helicase activation. The six-helix module of the primase has only one close structural homolog, the N-terminal domain of the corresponding helicase. This surprising structural relationship, coupled with the differences in surface properties of the two molecules, suggests how the helicase-interaction domain may perturb the structure of the helicase and lead to activation.
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DOI：
10.1038/90415
发表时间：
2001-08-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Thaw, P;Baxter, NJ;Craven, CJ
通讯作者：
Craven, CJ
影响因子：
5.7
作者：
Pan, H;Wigley, DB
通讯作者：
Wigley, DB
影响因子：
64.5
作者：
Yuzhakov, A;Kelman, Z;O'Donnell, M
通讯作者：
O'Donnell, M
芽孢杆菌中钳夹-装载器-螺旋酶的相互作用 原子力显微镜揭示芽孢杆菌中DnaB-Ï "复合体的结构组织
影响因子：
5.6
作者：
Haroniti, A;Anderson, C;Soultanas, P
通讯作者：
Soultanas, P
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL